Oxydoréductase

Définition

Les oxydoréductases sont des enzymes qui pilotent les réactions d'oxydoréduction (redox) en facilitant le transfert d'électrons d'une molécule donneuse (réductrice) vers une molécule acceptrice (oxydante). Ces enzymes sont essentielles à de nombreuses fonctions biologiques, telles que la production d'énergie, le métabolisme et la détoxification. Les oxydoréductases comprennent diverses sous-classes comme les déshydrogénases, les oxydases et les peroxydases.

Schéma d'oxydoréductases :

classification (A à E) des succinate-quinone oxydoréductases en fonction de leur domaine hydrophobe et de leur contenu en hème. Les sous-unités hydrophiles A et B sont représentées schématiquement en bleu et en rouge, respectivement; les sous-unités hydrophobes C et D en vert. Les groupes hèmes sont symbolisés par de petits rectangles jaunes.

Explications

Une oxydoréductase est une enzyme qui catalyse le transfert d'électrons d'un substrat à un autre, via une réaction d'oxydo-réduction. Les oxydoréductases regroupent les : oxydases, oxygénases, réductases, peroxydases, catalases, hydroxylases et déshydrogénases. De nombreuses oxydoréductases sont connues dans le corps vivant, et on dit qu'il en existe environ 560 types.

Une oxydoréductase est une réductase. Voir aussi un oxydo-réducteur et une oxydoréduction. Par exemple, les enzymes du groupe glycolate déshydrogénase.

✅ Les oxydoréductases permettent l'échange d'électrons entre les molécules, constituant ainsi la base de la conversion énergétique cellulaire. De nombreuses oxydoréductases dépendent de cofacteurs tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le NADP+ pour transporter les électrons lors des processus redox. Certaines oxydoréductases utilisent des métaux de transition, notamment le fer, le cuivre ou le zinc, dans leurs sites actifs, assurant un contrôle précis des mécanismes de transfert d'électrons.

Les enzymes redox catalysent non seulement le métabolisme des substances par des réactions redox, mais sont également impliquées dans la production d'énergie (production d'ATP) générée par les réactions d'oxydation. La réaction implique la migration d'un atome d'hydrogène déshydrogénase de nombreuses enzymes qui catalysent des réactions). La source d'hydrogène de ces enzymes est dérivée de donneurs d'hydrogène tels que le NAD, mais certaines hydrogénases possédées par des bactéries, etc. échangent directement des molécules d'hydrogène.

Une enzyme typique qui catalyse le transfert d'électrons est le cytochrome, qui constitue un système de transfert d'électrons.

L'oxygène moléculaire oxydoréductase est le substrat oxydase. L'oxydase est due à la différence de distribution des molécules d'oxygène.

De nombreuses oxydoréductases ont un élément métallique au centre actif, et le fer (porphyrine de fer) et le cuivre sont des métaux du centre actif typiques.

Les récepteurs redox impliqués dans l'oxydoréductase sont limités, le NAD, le NADP, tels que les coenzymes, les acides cytochromes, l'oxygène, le disulfure, la quinone et les composés similaires sont connus, le numéro CE du groupe EC1 d'oxydoréduction Il est également classé par type de récepteur.

Synthèse

Les oxydoréductases catalysent les réactions d'oxydation et de réduction qui interviennent dans la cellule. Cependant, il a souvent besoin de cofacteurs coûteux tels que les dinucléotides nicotinamide adénine (par exemple, NAD+/NADH) et les flavines (par exemple, FAD/FADH2) dans les réactions. En effet, les nicotinamides adénine dinucléotides sont requis par environ 80 % des oxydoréductases. Plusieurs systèmes de régénération NAD(H) ont été développés; le plus largement utilisé est le système formiate-formiate déshydrogénase (FDH).

Un exemple de réaction de synthèse pharmaceutique impliquant une oxydoréductase est la synthèse de 3,4-dihydroxylphényl alanine (DOPA). La 3,4-dihydroxylphényl alanine est un produit chimique utilisé dans le traitement de la maladie de Parkinson. Le procédé industriel qui synthétise la DOPA utilise l'oxydoréductase polyphénol oxydase. Un autre exemple est l'utilisation de la leucine déshydrogénase couplée à la FDH pour l'amination réductrice du triméthylpyruvate en l-tert-leucine. L'ensemble du processus est réalisé dans un réacteur membranaire dans lequel le NAD+ est régénéré par le FDH.

Les oxydoréductases catalysent les réactions de transfert d'électrons intermoléculaires à l'aide de cofacteurs diffusionnels ou de centres redox liés. Les méthodes d'immobilisation d'enzymes sont assez diverses mais nécessitent des considérations supplémentaires dans les aspects suivants à des fins in vivo :

1. intégration de tous les éléments nécessaires pour des cycles bioélectrocatalytiques complets dans l'espace minuscule;
2. chargement enzymatique et efficacité d'utilisation pour augmenter la sensibilité et diminuer la limite de détection;
3. diffusion du substrat et transport d'électrons à travers la matrice d'immobilisation;
4. résolution spatio-temporelle pour l'enregistrement d'événements biochimiques spécifiques;
5. protection des enzymes contre l'influence microenvironnementale;
6. stabilité de la couche fonctionnelle intégrée.

✅ Les oxydoréductases participent à des voies métaboliques essentielles comme la glycolyse et le cycle de l'acide citrique, où elles jouent un rôle dans la production d'énergie. Elles contribuent à des processus tels que la dégradation des acides aminés, la formation des acides biliaires et la synthèse de l'ATP (adénosine triphosphate).

Certaines oxydoréductases microbiennes possèdent la capacité de dégrader les polluants environnementaux, ce qui les rend essentielles aux efforts de restauration écologique.

Les oxydoréductases sont utilisées dans la synthèse de polymères et d'autres composés organiques. Elles trouvent des applications dans les bioréacteurs pour des tâches telles que la dégradation des polluants et le traitement de la biomasse. Ces enzymes sont des outils précieux pour la création de biocapteurs et de tests diagnostiques.

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