Transpeptidase
Définition
Une transpeptidase est une enzyme qui catalyse une réaction de substitution carbonyle nucléophile nécessaire à la réticulation du peptidoglycane de la paroi cellulaire bactérienne. Les antibiotiques comme la pénicilline et à bêta-lactamine la ciblent principalement.
Un processus avec des transpeptidases :
Implication de la transpeptidase (Enz-OH) dans la réticulation du peptidoglycane. Les enzymes à activité transpeptidase qui se lient également à la pénicilline sont des complexes enzymatiques contenant à la fois des domaines transpeptidase et glycosyltransférase.
Explications
La transpeptidase est une enzyme présente dans presque toutes les bactéries. Elle est utilisée pour créer des liens croisés (liaisons covalentes) entre les molécules de peptidoglycane dans la paroi cellulaire bactérienne.
Premièrement, l'enzyme se lie à l'extrémité D–Ala–D–Ala du polysaccharide peptidoglycane, libérant ainsi un résidu D–alanine. Ensuite, l'enzyme relie un peptidoglycane adjacent à celui d'origine en utilisant des liaisons covalentes entre la région polysaccharidique de chaque molécule. La transpeptidase est inhibée par les antibiotiques bêta-lactamines, tels que le groupe des pénicillines.
Une enzyme appelée transpeptidase catalyse le processus de substitution nucléophile du carbonyle nécessaire à la réticulation du peptidoglycane dans les parois cellulaires bactériennes. Les antibiotiques comme la pénicilline la ciblent principalement.
Chaque cellule bactérienne possède plusieurs protéines de liaison à la pénicilline (PBP), qui varient selon l'espèce. Les PBP sont des transpeptidases, des carboxypeptidases et des endopeptidases nécessaires à la synthèse et au remodelage de la paroi cellulaire pendant la croissance et la septation.
Par exemples :
- La DD-transpeptidase est une enzyme bactérienne qui réticule les chaînes de peptidoglycanes pour former des parois cellulaires rigides.
- La gamma-glutamyltranspeptidase, une enzyme hépatique.
Inhibiteurs
La pénicilline inhibe de manière irréversible l'enzyme transpeptidase en réagissant avec un résidu sérine dans la transpeptidase. Cette réaction est irréversible et ainsi la croissance de la paroi cellulaire bactérienne est inhibée.
La vancomycine inhibe la synthèse de la paroi cellulaire chez les bactéries Gram-positives en se liant fermement à l'extrémité D–Ala–D–Ala des pentapeptides peptidoglycanes en croissance. Cela empêche la transpeptidase de réticuler les chaînes peptidiques dans la paroi cellulaire. La paroi cellulaire affaiblie devient sensible à la lyse. La membrane cellulaire est également souvent touchée. Dans certains cas, la glycosyltransférase est également inhibée, par un mécanisme peu clair (probablement dû à un encombrement stérique).
Transpeptidation
La réaction de transpeptidation se déroule en deux étapes, la première étant la formation d'un intermédiaire enzymatique covalent et la seconde impliquant l'attaque d'une amine sur cet intermédiaire. En utilisant des substrats PG définis, cela permet de disséquer les étapes individuelles catalysées par une transpeptidase E. coli purifiée. Cette transpeptidase accepte un ensemble de substrats d'acides aminés D structurellement divers et les incorpore dans des fragments de PG.
Les bêta-lactamines sont la classe d'antibiotiques la plus importante en usage clinique. Leurs cibles létales sont les domaines transpeptidase des protéines de liaison à la pénicilline (PBP), qui catalysent la réticulation du peptidoglycane bactérien (PG) lors de la synthèse de la paroi cellulaire.
Synonymes, antonymes
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