Nucléotidase
Définition
La nucléotidase est une enzyme impliquée dans l'hydrolyse d'un nucléotide pour former un nucléoside et un phosphate. En raison de ce rôle, la nucléotidase est connue comme une enzyme hydrolytique. Une nucléotidase est l'enzyme qui catalyse l'hydrolyse des nucléotides en osides, des nucléosides et phosphates.
Une nucléotidase :
Structure du site actif de la nucléotidase 5′ avec l'inhibiteur adénosine.
Fonctions
La nucléotidase joue un rôle catalytique dans le processus d'hydrolyse et convertit un certain nombre de molécules nucléotidiques différentes. Lorsque la nucléotidase est impliquée dans la catalyse de l'hydrolyse d'un nucléotide, cela crée une réaction comme suit : un nucléotide + H2O forme un nucléoside et un phosphate. Cette formule peut être appliquée à différentes réactions, par exemple la conversion d'adénosine monophosphate en adénosine et de guanosine monophosphate en guanosine.
Dans le corps, la nucléotidase joue un rôle dans le système digestif, facilitant la digestion en décomposant les acides nucléiques.
La nucléotidase peut être classée en deux groupes en fonction de l'extrémité hydrolysée. Ceux-ci comprennent la 5′ nucléotidase - également connue sous le nom de NT5C, NT5C1A, NT5C1B, NT5C2, NT5C3 et la 3′ nucléotidase - également connue sous le nom de NT3. La 5′ nucléotidase est beaucoup plus couramment exploitée que la 3′ nucléotidase.
Cette enzyme est responsable de la catalyse du clivage phosphorolytique des 5 nucléotides. Des études suggèrent que cette enzyme a été découverte pour la première fois dans le venin de serpent. Cependant, on la trouve dans les bactéries et les cellules végétales, ainsi que chez les vertébrés.
La fonction principale de la 5′ nucléotidase est de convertir les nucléotides extracellulaires en nucléosides. Un exemple serait la conversion de 5-AMP en adénosine. Une fois que la réaction a eu lieu, l'adénosine est capable de pénétrer dans presque toutes les cellules. En termes de base, la nucléotidase joue un rôle essentiel dans le métabolisme des nucléotides.
La vitesse à laquelle la 5′ nucléotidase fonctionne dépend du substrat. Des études montrent que la 5′ nucléotidase hydrolyse les 5′ nucléotides très rapidement, la vitesse ralentissant pour le ribose-5-phosphate, puis décélérant encore plus pour des esters de phosphate supplémentaires.
Structure et mécanismes de la nucléotidase
La recherche suggère que la forme humaine de la 5′ nucléotidase, qui n'a pas d'ancrage GPI, a un C-terminal, qui contient la poche de liaison au substrat. Le motif purine du substrat est empilé entre deux résidus de phénylalanine.
C'est la structure commune pour une forme soluble. Il existe au moins quatre types différents de 5′ nucléotidase, avec 3 formes solubles et une structure liée à la membrane. L'enzyme liée à la membrane est fixée à la membrane plasmique via un GPI situé au C-terminal. L'une des formes solubles semble être légèrement différente en ce qu'elle est liée à une ancre GPI et qu'elle a une position extracellulaire.
Exemple avec la pyrimidine 5′-nucléotidase
SCT1, la pyrimidine 5′-nucléotidase, catalyse l'hydrolyse des monophosphates de pyrimidine (CMP et UMP) en leur nucléoside et phosphate libre (PO4) respectifs. L'enzyme dépend des ions magnésium (Mg2+) pour son activité et est sensible aux agents chélateurs courants, tels que l'EDTA. De plus, l'enzyme démontre une activité maximale entre un pH de 7,5 à 8,0.
De multiples formes de pyrimidine 5′-nucléotidases ont été identifiées chez les mammifères et varient selon la spécificité du substrat, la distribution, la localisation cellulaire et la régulation. La déphosphorylation des nucléotides en nucléosides sert à un contrôle régulateur. Par exemple, le déficit héréditaire en pyrimidine 5′-nucléotidase est l'anomalie la plus fréquente du métabolisme des nucléotides des globules rouges, provoquant une forme héréditaire d'anémie hémolytique.
Synonymes, antonymes
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