Thiolase
Définition
La thiolase est une enzyme qui catalyse la scission d'un composé par un thiol. Le clivage thiolytique du thioester est catalysé par la bêta-cétoacyl CoA thiolase.
En raison de leur fonction de catalyse du réarrangement des chaînes carbonées, les thiolases ont suscité une attention croissante au cours des dernières décennies.
La formation de polycétides avec les thiolases :
Les réactions catalysées par PKT offrent une voie vers la formation de polycétides qui exploite l'architecture simple des thiolases pour obtenir des efficacités d'ATP plus élevées et une concurrence réduite avec les voies métaboliques essentielles, qui contournent toutes les inefficacités intrinsèques des PKS pour la synthèse des produits polycétides.
Explications
La thiolase catalyse le clivage thiolytique de la 3-cétoacyl-coenzyme A (CoA) en acétyl-CoA et acyl-CoA, et cette enzyme est classée en deux types par spécificité de substrat.
Un type est l'acétoacétyl-CoA thiolase (EC 2.3.1.9), qui catalyse le clivage thiolytique de l'acétoacétyl-CoA et la condensation inverse de l'acétyl-CoA. L'autre est la 3-cétoacyl-CoA thiolase (EC 2.3.1.16), qui a une large spécificité de substrat pour les 3-cétoacyl-CoA en longueur de carbone.
La 3-cétoacyl-CoA thiolase (KAT) est un membre de la thiolase, qui est capable de catalyser la réaction de condensation de Claisen entre les deux acyl-CoA, réalisant ainsi un allongement de la chaîne carbonée. De cette manière, divers composés à valeur ajoutée pourraient être synthétisés à partir de simples petits thioesters de CoA.
Rôle
La peroxysomale 3-oxoacyl-CoA thiolase (thiolase) est la dernière enzyme impliquée dans la bêta-oxydation des acides gras. L'enzyme clive l'acyl-CoA gras à longue chaîne pour générer de l'acétyl-CoA et de l'acyl-CoA raccourci. L'enzyme est codée au niveau nucléaire, synthétisée dans le cytoplasme et transportée dans les peroxysomes.
Dégradation
Une façon de visualiser la dégradation de la thiolase consiste à détecter le clivage d'une protéine de fusion thiolase-GFP dans la vacuole. L'étiquette GFP est fusionnée à l'extrémité C-terminale de la thiolase et son promoteur endogène pilote l'expression de la protéine de fusion. Au cours de la péxophagie, la protéine thiolase-GFP est délivrée à la vacuole, où le fragment GFP est clivé par les hydrolases vacuolaires.
Thiolase 2
La thiolase 2 est la première enzyme de la voie de synthèse du cholestérol, catalysant la conversion de deux molécules d'acétyl-CoA en acétoacétyl-CoA. L'hydroxyméthylglutaryl-CoA synthase (HMGCS) agit ensuite, nécessitant de l'eau pour condenser l'acétyl-CoA avec l'acétoacétyl-CoA pour former l'HMG-CoA réductase. Le HMGCS1 cytosolique synthétise l'acide mévalonique pour la synthèse du cholestérol, tandis que le HMGCS2 mitochondrial apparenté produit du HMG-CoA pour la cétogenèse et stimule l'oxydation des acides gras.
La réduction de HMG-CoA en acide mévalonique par HMGCR nécessite deux molécules de NADPH. L'HMGCR est l'enzyme de synthèse du cholestérol la plus largement étudiée, en grande partie parce qu'elle est la cible de la classe de médicaments des statines et qu'elle a été la première étape connue de contrôle de la vitesse découverte dans la synthèse du cholestérol. La dégradation de cette enzyme liée à la membrane en réponse à un excès de stérol.
Troubles peroxysomaux
La 3-cétoacyl-CoA thiolase est l'enzyme de la voie l-spécifique et a été caractérisée et clonée en premier.24,25 Contrairement aux autres enzymes peroxysomales mais similaires aux enzymes mitochondriales, elle est synthétisée en tant que précurseur et convertie en forme mature par clivage de une séquence de tête.
La séquence de ciblage peroxysomale de la thiolase est située à l'extrémité amino-terminale et a été la première protéine dans laquelle le signal PTS2 a été caractérisé.
Le clivage thiolytique dans les voies spécifiques de d est catalysé par la protéine porteuse de stérol X (SCPX). Cette protéine de 58 kDa possède un domaine thiolase amino-terminal qui est un équivalent phylogénétique des thiolases mitochondriales et peroxysomales.
Synonymes, antonymes
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