Thiorédoxine
Définition
La thiorédoxine est une petite protéine thiol-active de 12 kDa qui intervient dans la régulation de l'équilibre redox intracellulaire. Dotée d'une paire de résidus cystéine sur son site actif, elle forme une liaison disulfure lorsqu'elle est oxydée.
Partageant des similitudes fonctionnelles avec le glutathion, la thiorédoxine est très efficace pour neutraliser le peroxyde d'hydrogène et les radicaux hydroxyles. Ainsi, elle est utilisée dans des systèmes de défense antioxydants cellulaires.
Action de la thiorédoxine :
En haut, dans le système redox de la thiorédoxine, La Trx réduite catalyse la réduction des ponts disulfures (S-S) dans les protéines oxydées. Au cours de ce processus, la Trx est oxydée puis réduite par la thiorédoxine réductase (TrxR). En bas, la peroxyrédoxine (Prx) convertit directement H2O2 en eau, s'oxydant au niveau d'un résidu cystéine. L'état redox réduit de la Prx est restauré par réduction par la Trx. rouge = réduit; ox = oxydé. En bas à gauche, représentation de l'homodimère de thiorédoxine humaine oxydée avec de la diamine.
Explications
La thiorédoxine est une protéine hautement conservée, exprimée dans presque tous les organismes. Initialement identifiée chez Escherichia coli comme donneur d'hydrogène pour la ribonucléotide réductase, elle est connue pour son rôle dans l'évolution des procaryotes aux organismes complexes.
La thiorédoxine est une petite protéine dithiol et un réducteur spécifique des principales protéines allergènes présentes dans les aliments d'origine animale et végétale.
Une caractéristique déterminante de la thiorédoxine est son motif de site actif, CGPC, structuré au sein du repli thiorédoxine. Son activité enzymatique est gouvernée par une paire de résidus cystéine situés dans le site actif, qui alternent entre états oxydé (disulfure) et réduit (dithiol). Sous sa forme réduite, la thiorédoxine facilite le transfert d'équivalents réducteurs aux liaisons disulfure des molécules cibles, induisant ainsi leur réduction.
Au cours de ce processus, la thiorédoxine elle-même s'oxyde, mais elle est efficacement régénérée en sa forme réduite par des réactions impliquant le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADPH) et la thiorédoxine réductase. Ce système dynamique permet de maintenir l'environnement réducteur cellulaire grâce à des réactions réversibles d'échange thiol-disulfure.
Mécanisme d'action
La thiorédoxine Trx réduite catalyse la réduction des ponts disulfures (s-s) au sein des protéines cellulaires oxydées, comme la peroxyrédoxine (Prx). Au cours de ce processus, la Trx s'oxyde, puis est réduite par la thiorédoxine réductase (TrxR) aux dépens du NADPH.
Synonymes, antonymes
Voir tous les synonymes pour "thiorédoxine".2 synonymes (sens proche) de "thiorédoxine" :
- protéine dithiol
- Trx
0 antonyme (sens contraire).
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