Hème

Définition

L'hème est un complexe de coordination consistant en un ion fer coordonné à une porphyrine agissant en tant que ligand tétradenté, et à un ou deux ligands axiaux. De nombreuses métalloprotéines contenant de la porphyrine ont l'hème comme groupe prothétique. Celles-ci sont appelées les hémoprotéines.

Dans un groupe hème B, l'ion ferreux Fe²⁺ est situé au centre de la protoporphyrine.

Explications

L'hème est un groupe prosthétique, une hématine, constitué d'un atome de fer contenu dans le centre d'un grand anneau organique hétérocyclique appelé porphyrine. Le groupe hème est un groupement prosthétique qui fait partie de plusieurs protéines, parmi lesquelles l'hémoglobine.

Cette molécule d'hème doit son importance au fait qu'elle peut lier l'oxygène, à la fois sous forme moléculaire et dans d'autres composés (dioxyde de carbone CO₂, monoxyde de carbone CO, H₂O, cytochrome, etc.) grâce à l'atome de fer. Voir aussi une hème HO-1 qui est une oxygénase.

Le groupe hème a un atome de fer ferreux Fe²⁺ pour effectuer la fonction de liaison de l'oxygène sur les cellules sanguines, la partie se lie à un résidu histidine de la globine et un autre à une molécule d'oxygène, la myoglobine a un groupe hème dans le sa chaîne polypeptidique d'hémoglobine a quatre groupes hème. Sa liaison à l'oxygène dépend d'une pression partielle d'oxygène déterminée comme P correspondant à 50 % de ses sites de liaison, l'hémoglobine ayant besoin d'un P de 26 mmHg pour occuper 50 % de ses sites; la myoglobine comme elle ne possède qu'un seul groupe hème, nécessite 1 mmHg pour occuper P. Par conséquent, pendant son activité physique la concentration d'oxygène diminue et ces molécules quittent l'hémoglobine en raison de cette diminution de P, la myoglobine capte ces molécules et les transporte vers tissus.

La décarboxylation de l'alpha-cétoglutarate avec la glycine sont les molécules clés pour la formation du groupe hème.

Toutes les porphyrines ne contiennent pas de fer, mais une fraction substantielle des métalloprotéines qui contiennent le noyau porphyrine possèdent le groupe hème comme groupe prosthétique; Ces protéines sont connues sous le nom d'hémoprotéines. Le groupe hème est principalement connu pour faire partie de l'hémoglobine, le pigment sanguin rouge, mais il est également présent dans un grand nombre d'autres hémoprotéines biologiquement importantes telles que la myoglobine, le cytochrome, la catalase et l'oxyde nitrique synthase endothéliale.

L'hème c fait partie intégrante du cytochrome c.

En rapport avec "hème"

• catalase

  

  Une catalase est une enzyme qui catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène (H₂O₂) en eau et dioxygène.

• cytochrome c

  

  Le cytochrome c est une petite hémoprotéine hydrosoluble présente dans les mitochondries des cellules eucaryotes qui intervient dans la respiration cellulaire...

• glycine

  

  La glycine est l'acide aminé le plus simple (C₂H₅NO₂) mais non essentiel car l'organisme la produit naturellement.

• porphyrine

  

  La porphyrine est un pigment de couleur intense, associé à la couleur rouge. Il est présent dans de nombreux organismes animaux et végétaux, offrant un grand...

Résumé simple

L'hème désigne un composé organique complexe constitué d'un ion ferreux inséré dans un grand cycle organique hétérocyclique appelé porphyrine. Ce composé joue un rôle central dans diverses fonctions biologiques, principalement en tant que groupement prosthétique au sein d'hémoprotéines telles que l'hémoglobine et la myoglobine. Dans ces protéines, l'hème permet la fixation réversible de l'oxygène, jouant ainsi un rôle crucial dans la respiration cellulaire et le transport de l'oxygène par la circulation sanguine. Par ailleurs, l'hème intervient dans les processus de transfert d'électrons et sert de cofacteur dans diverses réactions enzymatiques, notamment celles impliquant les cytochromes.