Une ATPase
Les ATPases sont une classe d'enzymes qui catalysent la décomposition de l'ATP dans l'ADP et un ion phosphate libre. Cette réaction est exergonique car elle libère de l'énergie. Cette énergie résultante est utilisée dans la plupart des cas pour effectuer une autre réaction chimique couplée à la réaction décrite.
Le processus qui produit une ATPase sur une molécule d'ATP est également appelé déphosphorylation. Cette déphosphorylation libère de l'énergie, dont l'enzyme tire parti pour favoriser d'autres réactions chimiques qui, autrement, ne pourraient pas exister. Toutes les formes de vie connues utilisent largement ce processus.
La V-ATPase de levure :
Modèle schématique et composition des sous-unités de la V-ATPase de levure.
Généralités
Certaines de ces protéines sont des protéines membranaires intégrales (ancrées à la membrane plasmique) et les solutés se déplacent à travers la membrane, généralement contre leur gradient de concentration. Celles-ci sont appelées ATPases transmembranaires.
La Na+/K+-ATPase est une grande protéine transmembranaire composée de trois sous-unités (alpha, bêta, gamma) qui utilise l'ATP dans le transport actif de Na+ hors de la cellule et de K+ dans la cellule, généralement dans un rapport de 3 :2
L'holoenzyme V-ATPase de levure est composée d'un domaine V1 périphérique et d'un domaine V0 intégré à la membrane. L'ATP est hydrolysé par trois paires catalytiques AB, ce qui entraîne la rotation de la tige centrale (DFd) et du cycle c (c8c'c''). Trois hétérodimères EG fonctionnent comme des tiges périphériques reliant les domaines V1 et V0 en interagissant avec les sous-unités C et H et le domaine N-terminal de la sous-unité a (aNT). Les protons pénètrent dans le cycle c par le demi-canal cytosolique de l'aCT et sont libérés au niveau du demi-canal luminal de l'aCT. Le domaine V0 contient également les sous-unités e et f adjacentes au cycle c.
Pour une synthase ou une synthétase, voir aussi l'ATP synthase. Voir aussi les GTPases.
Fonctions
Les ATPases transmembranaires importent un grand nombre des métabolites nécessaires au métabolisme cellulaire et exportent des toxines, des déchets et des solutés pouvant entraver le processus cellulaire. Un exemple est l'échange de sodium et de potassium qui a lieu dans les dendrites neuronales, où le potentiel de la membrane cellulaire est maintenu. Un autre exemple est l'ATPase hydrogène et potassium qui acidifie le contenu gastrique. La myosine est un type d'ATPase.
Outre les échangeurs, d'autres catégories d'ATPases transmembranaires comprennent les co-transporteurs et les pompes (certains échangeurs sont également des pompes). Certains d'entre eux, tels que Na+/K+ ATPase, provoquent un flux de charge net, mais d'autres non.
Mécanisme de réaction
Le couplage entre l'hydrolyse de l'ATP et le transport est plus ou une réaction chimique stricte, dans laquelle un nombre fixe de molécules de soluté sont transportées pour chaque molécule d'ATP hydrolysée; Par exemple, 3 ions Na+ à l'extérieur de la cellule et 2 ions K+ vers l'intérieur pour l'ATP hydrolysé, pour l'échangeur Na+/K +.
Les ATPases transmembranaires tirent profit de l'énergie potentielle chimique de l'ATP, car elles effectuent un travail mécanique : elles transportent les solutés dans une direction opposée à leur direction de mouvement thermodynamiquement préféré, c'est-à-dire du côté de la membrane où elles sont peu concentrées. concentration. Ce processus est considéré comme un transport actif.
Par exemple, le blocage des H+ - ATPases vésiculaires augmenterait le pH à l'intérieur des vésicules et diminuerait le pH du cytoplasme.
Classification
Il existe différents types d'ATPases dont la fonction (synthèse et/ou hydrolyse de l'ATP) peut différer, la structure (les ATPases F, V et A contiennent des moteurs rotatifs) et le type d'ions qu'ils transportent.
Les F-ATPases (F1FO-ATPases) dans les mitochondries, les chloroplastes et les membranes plasmatiques bactériennes sont les principaux producteurs d'ATP, en utilisant le gradient de protons généré par la phosphorylation oxydative (mitochondries) ou la photosynthèse (chloroplastes).
Les V-ATPases (V1VO-ATPases) se trouvent principalement dans les vacuoles eucaryotes, catalysant l'hydrolyse de l'ATP pour transporter les solutés et abaissent le pH dans les organites tels que la pompe à protons du lysosome.
Les A-ATPases (A1AO-ATPases) se trouvent dans les archées et fonctionnent comme des F-ATPases
Les P-ATPases (E1E2-ATPases) se trouvent dans les bactéries, les champignons et les membranes plasmiques et organites eucaryotes, et ont pour fonction de transporter une variété d'ions différents à travers les membranes.
Les E-ATPases sont des enzymes de surface cellulaire qui hydrolysent une gamme de NTP, y compris l'ATP extracellulaire.
Voir aussi la pompe à sodium-potassium.
Les ATPases membranaires
Les ATPases membranaires sont des ATPases spécifiques qui catalysent l'accumulation ou la dégradation de l'ATP associée au transport de particules (ions, petites molécules, protéines) d'un côté de la membrane cellulaire ou de la membrane organite à l'autre. Ils jouent donc un rôle important dans le métabolisme énergétique et la transduction du signal. Ceux-ci ont été découverts par le médecin danois Jens Christian Skou, qui a reçu le prix Nobel de chimie en 1997.
Selon la classification TCDB, les ATPases liées à la membrane sont des transporteurs entraînés par hydrolyse à liaison PP (TCDB 3.A), qui comprennent également des transporteurs qui transfèrent leur énergie aux pyrophosphates et aux nucléotides autres que l'ATP, ou à partir de là. se rapportent.
Lorsque les ATPases membranaires consomment de l'énergie, elles sont également appelées pompes dépendantes de l'ATP. Ces pompes dépendantes de l'ATP tirent leur énergie de la division du vecteur énergétique universel ATP en ADP et en phosphate.
L'énergie pour le transport est nécessaire car de telles pompes dépendantes de l'ATP agissent généralement contre un gradient (gradient de concentration, gradient électrochimique, etc.). Si le travail devait se faire selon un tel gradient, les particules seraient propres - les causes possibles pourraient être : i. a. être le mouvement moléculaire brownien ou attractions électrochimiques - passer la membrane. Les particules lipophiles pénétreraient simplement la membrane, tandis que les particules hydrophiles devraient traverser la membrane à travers des protéines porteuses ou tunnel.
La liaison de la molécule à transporter à de telles pompes est réalisée selon le principe du verrouillage à clé. Les pompes dépendantes de l'ATP sont spécifiques à un substrat, comme les enzymes ou les protéines porteuses. Ainsi, une structure chimique et spatiale particulière est nécessaire. Il ne peut donc ancrer que des molécules spéciales.
Le transport a lieu comme suit :
- Liaison de la molécule à transporter sur le site de liaison du substrat dans la protéine.
- Libération d'énergie par clivage ATP.
- Changer la structure spatiale de la protéine (changement de conformation), de sorte que la molécule à transporter puisse être délivrée de l'autre côté de la membrane.
- Récupération à l'état d'origine.
L'énergie est nécessaire pour développer l'ATP à partir de l'ADP et du phosphate. Cette énergie provient d'un gradient de protons. Si les protons diffusent à travers le canal en fonction de leur gradient de concentration, l'énergie libérée peut être utilisée pour produire de l'ATP.
En rapport avec "ATPase"
L'adénosine triphosphate (ATP) est une molécule qui transporte l'énergie à l'intérieur des cellules.
L'ATP est un nucléotide fondamental dans l'obtention de l'énergie cellulaire. Cette adénosine triphosphate se compose d'une base azotée, l'adénine, attachée...
L'ATP synthase est une enzyme omniprésente, observée dans diverses membranes transductrices d'énergie, telles que les membranes thylakoïdes des chloroplastes...
Une GTPase est une enzyme de guanosine capable d'hydrolyser la GTP (guanosine triphosphate), en séparant le groupe phosphate terminal et en créant...