Ferrédoxine

Définition

La ferrédoxine est un transporteur protéique d'électrons qui contient du fer et du soufre. Dans le chloroplaste, la ferrédoxine intervient dans diverses réductions (nitrites, sulfates, réduction du NADP de la chaîne photosynthétique).

L'interaction globale de la ferrédoxine :

L'illustration de l'interaction globale de la ferrédoxine est un modèle montrant l'interaction globale de Fd dans le métabolisme cellulaire. Le "destin de l'électron" du Fd réduit (brun) est concentré et implique une pléthore d'accepteurs d'électrons du côté stromal de la membrane.

Explications

Les ferrédoxines (Fd) sont des petites protéines omniprésentes contenant un ou deux amas fer-soufre. Ces groupes prosthétiques contiennent des atomes de fer et de soufre, organisés en trois types de centres différents : 2Fe–2S, 4Fe–4S et 3Fe–4S. La présence du ou des clusters confère à la protéine la propriété d'absorber la lumière dans le visible.

Les ferrédoxines (Fd) sont solubles, principalement acides, et omniprésentes dans les organismes biologiques. Elles possèdent un potentiel redox très négatif et utilisent leur cluster fer-soufre pour agir comme distributeurs d'électrons dans diverses voies métaboliques.

Les solutions de ferrédoxine sont brun rougeâtre à l'état oxydé et s'estompent lors de la réduction. Malgré le type et le nombre de clusters liés, les ferrédoxines fonctionnent généralement dans des réactions d'oxydoréduction. De nombreuses ferrédoxines sont impliquées en tant que porteurs d'électrons à faible potentiel redox dans les chaînes de transport d'électrons des processus métaboliques fondamentaux tels que la photosynthèse, la fixation de l'azote et l'assimilation de l'hydrogène, de l'azote et du soufre.

Le premier rapport d'une protéine de fer non héminique dans la bactérie Clostridium pasteurianum est apparu en 1962 et a été immédiatement suivi par la découverte d'un Fd dans le chloroplaste d'épinard. À ce jour, la famille des ferrédoxines s'est considérablement agrandie.

Les bactéries abritent généralement de nombreuses ferrédoxines, qui diffèrent par la séquence d'acides aminés, le type de cluster FeS, le potentiel redox et la fonction. Les organismes eucaryotes ne contiennent au contraire qu'une ou deux ferrédoxines de type 2Fe-2S, sauf pour les plantes dans lesquelles plusieurs isoformes coexistent. Ce type de ferrédoxine est intéressant avec un accent mis sur la ferrédoxine I du chloroplaste.

Ferrédoxine réductase et ferrédoxine

L'expression de la ferrédoxine réductase est supérieure de deux ordres de grandeur dans les tissus stéroïdogènes que dans tous les autres. Le gène FDXR de 11 kb sur le chromosome 17q24–q25 produit un ARN qui est alternativement épissé, générant deux espèces d'ARNm qui diffèrent de 18 pb, mais seule la protéine codée par l'ARNm plus court est active dans la stéroïdogenèse.

La cristallographie de la ferrédoxine réductase bovine montre deux domaines, chacun avec un noyau de feuillet β entouré d'hélices α. Le domaine de liaison NADP(H) est compact et le domaine de liaison FAD est plus ouvert. La partie dinucléotide du FAD est liée à travers un pli de Rossmann similaire à celui trouvé dans les hydroxystéroïdes déshydrogénases à chaîne courte avec le cycle isoalloxazine jouxtant le domaine NADP (H). Pour réaliser le transfert d'électrons, la surface chargée négativement de la ferrédoxine s'arrime à la surface positive de la ferrédoxine réductase. Les mêmes résidus basiques de ferrédoxine interagissent avec P450scc dans le transfert d'électrons final.

Le génome humain contient deux gènes homologues pour les ferrédoxines : la ferrédoxine 1 (FDX1; chromosome 11q22) et la ferrédoxine FDX2 (également connue sous le nom de FDX1L; chromosome 19p13.2). FDX1 interagit avec les enzymes mitochondriales P450, tandis que FDX2 est utilisé pour la synthèse des clusters fer-soufre, mais pas pour la stéroïdogenèse.

La ferrédoxine codée par le gène FDX1 de 35 kb est exprimée de manière ubiquitaire mais est particulièrement abondante dans le cortex surrénalien. La ferrédoxine est une protéine fer/soufre (Fe2S2) soluble de 14 kDa.

La structure de la ferrédoxine bovine montre deux domaines, une région centrale et un domaine d'interaction. La région centrale est constituée des résidus 1–55 et 91–end (y compris les quatre cystéines dont les atomes de soufre attachent le cluster Fe₂S₂ à la protéine). Le domaine d'interaction se compose des résidus 56 à 90, y compris une hélice qui comprend les résidus acides, les aspartates 72, 76 et 79 et le glutamate 73, qui sont les résidus chargés qui interagissent avec la ferrédoxine réductase ou le P450scc.

Le cluster Fe₂S₂ est au niveau d'une protubérance à la jonction de ses deux domaines, tandis que les résidus chargés du domaine d'interaction se situent juste au-dessus du cluster Fe₂S₂. La construction de protéines de fusion à trois composants catalytiquement actives de la structure générale H2N-P450scc-ferrédoxine réductase-ferrédoxine-COOH exigeait que le fragment ferrédoxine soit situé à l'extrémité carboxyle, attaché à un lieur hydrophile qui permet la liberté de rotation, de sorte que le même surface du fragment ferrédoxine peut accéder à la fois au P450 et au fragment ferrédoxine réductase.

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