Antiport

Définition

L'antiport est un mécanisme de transport couplé de deux molécules ou ions différents à travers une membrane dans des directions opposées. Deux autres mécanismes existent avec l'uniport et le symport. Si l'antiport (transport) est le mécanisme, l'antiporteur (transporteur) est la protéine de transport de l'antiport.

Les uniport, symport et antiport :

Les mécanismes de transport actif des protéines sont de trois types : uniport, symport ou antiport. Un transport impliqué dans le déplacement d'une seule molécule à travers une membrane est appelée uniport. Les mécanismes qui déplacent deux molécules dans la même direction à travers la membrane sont appelées symports. Si deux molécules sont déplacées dans des directions opposées à travers la bicouche, le mécanisme protéique est appelée un antiport.

Antiporteur

Un antiporteur est une protéine membranaire qui transporte deux molécules en même temps dans la direction opposée. Habituellement, le transport d'un ion ou d'une molécule se fait contre son gradient électrochimique et le mouvement est alimenté par l'énergie libre stockée dans le gradient de protons généré par la membrane plasmique H⁺-ATPase ou l'ATPase vacuolaire. Un exemple principal de ce type de transporteurs est la famille des antiporteurs Na⁺/H⁺ ou échangeurs Na⁺/H⁺ (NHE), protéines essentielles pour maintenir les concentrations de Na à un niveau bas dans le cytosol.

Par exemple, le génome de Saccharomyces cerevisiae code pour trois antiporteurs Na⁺/H⁺ : la membrane plasmique Nha1 qui a une affinité similaire pour Na⁺ et K⁺, Nhx1 qui est le principal antiporteur couplé aux protons assurant le transport du potassium ou du sodium à travers la membrane vacuolaire et ScKha1p qui est localisée dans l'appareil de Golgi.

Deux autres exemples d'antiporteurs sont la famille des échangeurs de protons calciques qui jouent un rôle clé dans l'homéostasie du calcium et la famille des facilitateurs de diffusion de cations (CDF) qui fonctionnent par antiport H⁺ pour l'efflux de métaux. Les membres de la famille CDF transportent des métaux lourds dont le cobalt, le cadmium, le fer, le zinc et éventuellement le nickel, le cuivre et les ions mercuriques et sont impliqués dans la tolérance/résistance aux métaux par efflux.

Modèles antiporteurs

Les modèles antiporteurs conventionnels, par exemple, l'échange Na⁺ : H⁺ (NHE) ou l'antiport dépendant du K + postulé de l'accumulation de sérotonine via le SERT, comme avec tous les autres modèles de porteurs alternés déterministes, proposent qu'un seul site de liaison alterne entre l'exposition à l'intérieur et superficie extérieure.

Le modèle d'échange Na⁺/proton implique qu'une force thermodynamique descendante du mouvement Na⁺ agit via l'antiporteur pour entraîner le mouvement ascendant du proton en mode flux d'échange. La condition idéale pour ce flux d'échange obligatoire exige que la forme porteuse vacante ne transite jamais entre les côtés alternés. Alors que l'échange obligatoire est le mode de fonctionnement standard, dans une grande variété de transporteurs d'échange, par exemple, Na⁺/H⁺; Cl^-/HCO₃^- nNa⁺/Ca²⁺, des modes de flux nets plus lents ont été fréquemment observés.

Le flux net de l'un ou des deux Na⁺ ou H⁺ n'est possible que si le transporteur vacant est capable de transiter par le transporteur pour terminer le cycle de transport net. Le flux net est également fréquemment interprété comme le résultat d'un deuxième mode de fonctionnement du canal de transport, en plus du mode d'échange de porteuse.

De même, le glissement du libre mouvement des porteurs permet des mouvements nets de K⁺ depuis la cellule et des flux indépendants de 5HT et de Na⁺ dans le conventionnel pour son transport.

Transporteurs de citrate (CTP)

Les transporteurs de citrate dans les mitochondries et la membrane plasmique sont des antiporteurs. La protéine de transport du citrate (CTP) déplace une molécule de citrate de la membrane interne mitochondriale vers le cytoplasme soluble. Le mouvement du citrate vers l'extérieur de la mitochondrie vers le cytoplasme est échangé contre une molécule de malate qui se déplace dans un échange électroneutre du cytoplasme vers la mitochondrie, une forme d'action antiport. Le CTP est l'une des nombreuses protéines de transport dans la membrane interne de la mitochondrie et celles-ci constituent la famille des porteurs mitochondriaux (MCF) dérivée du gène SLC25. Ces transporteurs fonctionnent probablement comme des homodimères comme de nombreux autres transporteurs.

Le transporteur de citrate mitochondrial déplace le citrate dans le cytoplasme en échange de malate (principalement) fonctionnant comme un système antiport.

Antiporteur Sha

L'antiporteur Sha et ses homologues présentent des caractéristiques uniques et intéressantes. Ils sont codés par un groupe de sept gènes, alors que tous les autres antiporteurs cationiques connus sont codés par un seul gène. Ils montrent une activité antiport secondaire bien qu'ils semblent fonctionner comme des pompes primaires. Ils présentent également des variations dans leurs caractéristiques et leurs fonctions, en termes de capacité de transport de Na⁺, K⁺ et de cholate, leur implication dans la sporulation, l'infection et la résistance au cholate, ainsi que l'homéostasie du pH et la résistance au Na⁺. Un contrôle précis des concentrations d'ions cytoplasmiques, y compris les niveaux H⁺, Na⁺ et K⁺, peut être important pour les processus ou fonctions cellulaires tels que la sporulation et l'infection, et les antiporteurs appartenant à cette famille semblent jouer un rôle prédominant dans une telle régulation ionique. Grâce au séquençage du génome, des homologues ont été trouvés dans d'autres bactéries, et il est intéressant de clarifier la fonction de chaque groupe correspondant.

Un antiporteur Na/H, qui semble contribuer principalement à l'alcaliphilie de Bacillus halodurans C-125, a été étudié chez un mutant sensible aux alcalis de cette souche et un transformant avec une alcaliphilie restaurée. L'antiporteur Na/H s'est avéré jouer un rôle dominant dans l'homéostasie du pH important pour l'alcaliphilie chez B. halodurans C-125. Un homologue de Bacillus subtilis (ShaA) de l'antiport Na/H joue un rôle majeur dans l'extrusion de Na cytotoxique. Ces antiporteurs appartiennent à une nouvelle famille d'antiporteurs cation/H codés par un groupe de sept gènes et sont largement distribués dans les bactéries. Les antiporteurs de ce type sont impliqués dans une variété de fonctions cellulaires, y compris le développement et l'infection cellulaires, pas seulement l'homéostasie du pH et l'extrusion de Na⁺ pendant la croissance végétative.

Les antiporteurs Na/H secondaires sont connus pour fonctionner comme un système d'extrusion de Na majeur dans toutes les cellules vivantes. Ils sont entraînés par une force proton-motrice (PMF) générée par la respiration ou l'hydrolyse de l'ATP.