Que signifie thermostable ?

Définition thermostable:

La thermostabilité est la propriété des substances thermostables qui ont une certaine résistance à l'augmentation de la température. Des composés chimiques thermolabiles ont la propriété contraire, à savoir l'altération ou la perte de qualités par l'action de la chaleur. Elle est une forme biologique de la thermorésistance des matériaux.

En thermorégulation, la stabilité thermique en chimie, et en particulier en organique et en biochimie, est la propriété d'un composé de résister à des températures relativement élevées (résistance à la chaleur moléculaire). Le contraire de la thermostabilité est la thermolabilité.

Une protéine thermostable:
Le protéine thermostable de Thermotoga neapolitana
La protéine thermostable (une bêta-glucosidase) de Thermotoga neapolitana est active à 80 ° C et à la température de dépliage de 101 ° C.


Définition thermostabilité:

La thermostabilité est la capacité d'une substance à supporter des modifications irréversibles de sa structure chimique ou physique, souvent en résistant à la dégradation ou à la polymérisation à des températures relatives élevées. Les matériaux thermostables peuvent être utilisés industriellement en tant que retardateurs de flammes. Un plastique thermostable, terme peu courant et peu conventionnel, désigne probablement un plastique thermodurcissable qui ne peut pas être reformé lorsqu'il est chauffé, plutôt qu'un thermoplastique pouvant être refondu et refondu.

La thermostabilité concerne principalement la structure de la molécule, mais est également définie en fonction de l'application, sur l'aptitude à remplir une fonction particulière. Le terme s'applique surtout aux biomolécules et en particulier aux structures protéiques, car les protéines perdent souvent leur fonctionnalité en raison de la dénaturation, même à des températures comparativement basses. Cependant, étant donné que, dans le procédé, les températures plus élevées permettent une conversion plus élevée (règle RGT) ou sont nécessaires pour d'autres raisons, afin d'obtenir le produit de réaction souhaité, les biomolécules thermostables ont ici une grande importance.

Un exemple de ceci est la réaction en chaîne de la polymérase, dans laquelle des ADN polymérases thermostables d'organismes tels que Thermus aquaticus sont utilisées. Thermus aquaticus (ou Thermophilus aquaticus, est une bactérie thermophile de milieu aquatique vivant à proximité des sources d'eaux chaudes de 50 à 80 °C).

Les organismes qui ont une température optimale en raison de leurs structures thermostables sont appelés thermophiles. Les protéines thermostables ont souvent une structure compacte pour stabiliser en outre leur repliement des protéines et augmenter les liaisons Hydrogène, les ponts de sels, les acides aminés insensibles à l'hydrolyse et des affinités comparativement élevées des monomères d'un complexe protéique.

En particulier, les toxines protéiques étant souvent thermolabiles, elles peuvent être classées en toxines thermostables et thermolabiles. Alors que les toxines thermolabiles, telles que certaines lectines, sont inactivées par chauffage, les toxines thermostables telles que les amatoxines survivent à ce traitement sans pertes majeures.

Cela revêt une importance particulière pour l'effet de la cuisson d'aliments toxiques crus dans les aliments crus (par exemple, les pommes de terre, les haricots, les lentilles et certains champignons).

Les procédés de désinfection thermique consistent à surmonter la thermostabilité des protéines des agents pathogènes.

La thermostabilité des protéines peut être augmentée par ingénierie des protéines, par réticulation ou par couplage à des polymères.


Protéines thermostables:

La plupart des formes de vie sur Terre vivent à des températures inférieures à 50 °C, généralement entre 15 et 50 °C. Dans ces organismes se trouvent des macromolécules (protéines et acides nucléiques) qui forment les structures tridimensionnelles essentielles à leur activité enzymatique. [2] Au-dessus de la température native de l'organisme, l'énergie thermique peut provoquer le déploiement et la dénaturation, car la chaleur peut perturber les liaisons intramoléculaires dans les structures tertiaire et quaternaire. Ce déploiement entraînera une perte d'activité enzymatique, ce qui est naturellement préjudiciable à la poursuite des fonctions vitales. Un exemple en est la dénaturation des protéines dans l'albumine, d'un liquide clair presque incolore à un gel insoluble blanc opaque.

Les protéines capables de résister à des températures aussi élevées que celles qui ne le peuvent pas proviennent généralement de microorganismes hyperthermophiles. De tels organismes peuvent résister à des températures supérieures à 50 °C car ils vivent habituellement dans des environnements de 85 °C et plus.

Il existe certaines formes de vie thermophiles qui peuvent résister à des températures supérieures et qui ont des adaptations correspondantes pour préserver la fonction des protéines à ces températures. Cela peut inclure des propriétés en vrac modifiées de la cellule pour stabiliser toutes les protéines, et des modifications spécifiques de protéines individuelles. La comparaison des protéines homologues présentes chez ces thermophiles et d'autres organismes révèle certaines différences dans la structure de la protéine. Une différence notable est la présence de liaisons hydrogène supplémentaires dans les protéines du thermophile, ce qui signifie que la structure de la protéine est plus résistante au déploiement. De même, les protéines thermostables sont riches en ponts de sel et/ou en ponts disulfure stabilisant la structure.

Les autres facteurs de thermostabilité des protéines sont la compacité de la structure de la protéine, l'oligomérisation, et les interactions de résistance entre sous-unités.


Toxines thermostables:

Certains champignons toxiques contiennent des toxines thermostables, telles que l'amatoxine trouvée dans l'amanite Amanita phalloides et la galère marginée Galerina marginata et la patuline (mycotoxine) des moisissures Aspargillus, Penicillium. Par conséquent, l'application de chaleur à ceux-ci n'enlèvera pas la toxicité et est particulièrement préoccupante pour la sécurité alimentaire.

L'orellanine, une toxine (mycotoxine cytotoxique) produite par certains champignons (cortinaires Cortinarius orellanus et Cortinarius rubellus, des champignons mortels par le syndrome orellanien!), est un exemple de produit chimique thermostable.

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