Globine
Définition
La globine est une protéine à prédominance globulaire (structure tertiaire) qui fait partie de l'hémoglobine (hétéroprotéine), la globine étant la partie protéique. Il existe plusieurs types de chaînes de globines, désignées par des lettres grecques (alpha, bêta, gamma, etc.).
La globine est une protéine constitutive des hémoglobines et des myoglobines. Elle est associée à un groupement prosthétique appelé hème.
Une molécule de globine :
La globine, ici de l'espèce Glycera dibranchiata (un polychète, un ver marin américain), est un composant monomère M-IV.
Explications
La globine est la partie protéique de l'hémoglobine (apoprotéine, hémoprotéine). L'hème est le groupe prosthétique de l'hémoglobine. Il est composé de quatre chaînes polypeptidiques qui sont similaires deux à deux.
Les acides aminés varient selon les espèces et, au sein de l'espèce humaine, ils varient avec le développement de l'organisme, de sorte qu'ils changent selon qu'ils sont de vie embryonnaire, foetale ou adulte. Par exemple, voir le polymorphisme des globines des congres.
La famille des alpha-globines est située sur le chromosome 16 et forme un groupe composé de deux copies de l'alpha-globine, de deux pseudogènes et de la zêta-globine. La famille bêta située sur le chromosome 11 se compose de : bêta, suivi du delta (se forme avec l'alpha-globine Hb A2), de deux gamma (variant d'un acide aminé) et d'epsilon.
La production de globine est principalement contrôlée au niveau de la transcription par une interaction complexe de séquences d'ADN (promoteurs agissant en cis, activateurs et silencieux) et de facteurs de transcription solubles (facteurs agissant en trans) qui se lient à l'ADN ou entre eux pour favoriser ou supprimer la transcription.
Les protéines de globine sont hautement conservées chez les mammifères, toutes dérivées d'un seul gène ancestral de globine apparu il y a plus de 500 millions d'années. L'hémoglobine humaine, la plus largement étudiée de toutes les protéines de globine, est composée de deux chaînes de globine de type alpha, de deux chaînes de globine de type bêta et de quatre fragments hémiques.
Les groupes hèmes contiennent des atomes de fer qui permettent à l'hémoglobine de transporter l'oxygène des poumons vers les tissus. Les gènes codant pour les chaînes de type alpha [soit zêta (ζ) globine, soit alpha (α) globine] sont situés sur le chromosome 16. Le chromosome 11 code pour les chaînes de type bêta : epsilon (ε), gamma (γ), delta (δ) et bêta (β). L'expression de la chaîne de globine suit une progression par étapes de l'extrémité 5′ à l'extrémité 3′ des groupes de gènes alpha et bêta-globine. Deux changements majeurs interviennent au cours de l'ontogenèse de l'hémoglobine : de l'hémoglobine embryonnaire [Gower 1 (ζ2ε2), Gower 2 (α2ε2) et Portland (ζ2γ2)] à l'hémoglobine foetale (HbF, α2γ2) et de l'hémoglobine foetale à l'hémoglobine adulte (HbA, α2β2). La commutation de l'hémoglobine foetale à adulte est en grande partie un phénomène postnatal, les preuves actuelles suggérant que la liaison des protéines répresseurs à la région promotrice de la globine γ est probablement essentielle dans le mécanisme de commutation. Ce mécanisme reste un domaine de recherche actif compte tenu de son importance dans le développement de thérapies qui induisent l'HbF et atténuent potentiellement les symptômes associés aux bêta-hémoglobinopathies.
L'expression des différents gènes de la globine change au cours du développement, un processus appelé commutation de la globine. Notez que les gènes des clusters α- et β-globine sont disposés dans la même orientation transcriptionnelle et, remarquablement, les gènes de chaque cluster sont situés dans le même ordre dans lequel ils sont exprimés au cours du développement. Les basculements temporels de la synthèse de la globine s'accompagnent de modifications du siège principal de l'érythropoïèse. Ainsi, les trois globines embryonnaires sont fabriquées dans le sac vitellin de la troisième à la huitième semaine de gestation, mais vers la cinquième semaine, l'hématopoïèse commence à se déplacer du sac vitellin vers le foie foetal. L'HbF (α2γ2), l'hémoglobine prédominante tout au long de la vie foetale, constitue environ 70 % de l'hémoglobine totale à la naissance. Chez les adultes, cependant, l'HbF représente moins de quelques pour cent de l'hémoglobine totale, bien que cela puisse varier de moins de 1 % à environ 5 % selon les individus.
La synthèse de la chaîne β devient significative vers le moment de la naissance et à l'âge de 3 mois, presque toute l'hémoglobine est de type adulte, HbA (α2β2). Dans les maladies dues à des mutations qui diminuent l'abondance de la β-globine, comme la β-thalassémie, les stratégies visant à augmenter la quantité normalement faible de γ-globine (et donc d'HbF (α2γ2)) produite chez l'adulte s'avèrent efficaces pour améliorer le désordre.
Synonymes, antonymes
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