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Désiodase

nom féminin (n.f.)

Définition

La désiodase est une enzyme qui catalyse l'élimination d'un atome d'iode des hormones thyroïdiennes ou désiodation. Les déiodases sont des enzymes contenant de la sélénocystéine capables d'éliminer l'iodure des iodothyronines. L'iode est à la racine du mot désiodase.

Relations thyroïde et désiodases :
Action des 3 types de désiodases en relation avec la thyroïde
Une désiodase (déiodinase) est une enzyme qui convertit les hormones thyroïdiennes d'une forme à une autre. Les déiodinases peuvent agir avec des médicaments thyroïdiens ou contre eux !

Explications

Les désiodases sont des enzymes contenant du sélénium qui sont utilisées pour la synthèse de la forme active de l'hormone thyroïdienne, la T3. Les déiodinases catalysent également l'inactivation des différentes formes d'hormones thyroïdiennes. Il existe trois types de déiodinases, appelées déiodinases de type I, de type II et de type III. De plus amples détails apparaissent dans la section Sélénium.

On distingue la 5′-désiodase qui catalyse la désiodation de la thyroxine en T3 ou 3,5,3′-triiodothyronine et la 5-désiodase qui catalyse la désiodation de la thyroxine en rT3 ou 3,3,5′-triiodothyronine.

Désiodase de type I

La désiodase de type I semble être responsable de la plupart des T3 dans le sang. L'enzyme de type I catalyse la conversion de T4 en T3 dans la glande thyroïde. Il s'agit d'une réaction de 5′-désiodation. Le rôle dominant de cette enzyme est révélé par le fait que seule la déiodinase de type I est inhibée par le propylthiouracile, un médicament utilisé pour produire un déficit en hormones thyroïdiennes. Le propylthiouracile n'inhibe pas les enzymes de type II ou III.

Désiodase de type III

La désiodase de type II est présente dans le cerveau et le tissu adipeux brun des rats (mais pas dans les muscles des rats), et dans le cerveau, les muscles squelettiques, le coeur et la glande thyroïde chez les humains. Cette enzyme catalyse la conversion de T4 en T3. Lorsque la glande thyroïde est stimulée, la désiodase de type II prend une importance accrue dans la conversion de T4 en T3. La désiodase de type II est unique parmi les désiodases en ce qu'elle semble contenir deux atomes de sélénium plutôt qu'un seul. Le rôle physiologique de l'enzyme est d'utiliser la T4 acquise dans la circulation sanguine et de la convertir en T3 dans le tissu cible.

Désiodase de type III

La désiodase de type III catalyse la conversion de T4 en T3 inverse et la conversion de T3 en T2. Ces étapes constituent des réactions de 5′-désiodation. L'enzyme est présente dans le cerveau et la peau des rats. On pense que le rôle physiologique de l'enzyme de type III est de protéger le cerveau des effets toxiques possibles de l'hormone thyroïdienne active (T3). Le placenta se distingue par le fait qu'il contient à la fois des désiodases de type II et de type III.

Synonymes, antonymes

1 synonyme (sens proche) de "désiodase" :

  • déiodinase

0 antonyme (sens contraire).

Traduction en anglais : deiodinase

Les mots ou les expressions apparentés à DÉSIODASE sont des termes qui sont directement liés les uns aux autres par leur signification, générale ou spécifique.

Le mot DESIODASE est dans la page 2 des mots en D du lexique du dictionnaire.

En rapport avec "désiodase"

  • amidase

    amidase

    Une amidase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de la liaison amide ou peptidique (-CO-NH-), une réaction chimique pour cliver les liaisons amides.

  • aminopeptidase

    aminopeptidase

    Une aminopeptidase est une peptidase, une enzyme de la bordure en brosse de l'intestin grêle qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques de l'extrémité...

  • carboxypeptidase

    carboxypeptidase

    Une carboxypeptidase est une exopeptidase, une peptidase qui catalyse la dégradation des polypeptides par leur extrémité C-terminale.

  • cytochrome c oxydase

    cytochrome c oxydase

    L'enzyme cytochrome c oxydase est une molécule transporteur d'électrons du complexe IV de la chaîne respiratoire.



Signification "desiodase" publiée le 15/01/2012 (mise à jour le 01/09/2023)