Que signifie enzyme ?

Définition simple: Une enzyme est une substance protéique qui catalyse les réactions biochimiques en agissant en quantité infime et sans être modifiées par la réaction. Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant leur énergie d'activation. Leur activité varie en fonction de certains facteurs comme la température, le pH et leur concentration.

Définition enzyme:

Une enzyme qualifie une molécule, en général protéique, qui catalyse des réactions biochimiques chez un organisme vivant. L'étude des enzymes s'appelle l'enzymologie. Les enzymes sont classées selon le type de réactions qu'elles produisent en 6 classes: les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases ou synthétases.

Schéma d'une enzyme:
Une enzyme avec son substrat et ses sites actifs
Chaque enzyme est plus ou moins spécifique de son substrat auquel elle se lie étroitement pour catalyser sa transformation grâce à des sites actifs. Les enzymes peuvent être uniquement de nature protéique ou bien être associées à une autre substance; dans ce cas, la fraction protéique est appelée apoenzyme et la fraction non protéique, la coenzyme ou le cofacteur (vitamine, ion).


Plus complètement, il faut distinguer le cas du protide à haut poids moléculaire, autrefois nommé diastase, ayant des caractères catalyseur, en particulier par son action puissante à très faible dose. La présence d'enzymes est nécessaire, par exemple, à la digestion. À chaque aliment correspond une enzyme permettant sa digestion par certains acides.

On appelle également enzymes des biocatalyseurs spéciaux à la matière vivante grâce auxquels pratiquement toutes les réactions biochimiques peuvent se produire avec une grande rapidité.

Une exoenzyme, ou lyoenzyme, désigne une enzyme qui est excrétée et qui fonctionne à l'extérieur de la cellule qui l'a sécrétée. Elle s'oppose à une endoenzyme qui identifie une enzyme qui est fortement liée aux cellules et synonyme de desmoenzyme. Ainsi, une desmoenzyme est liée aux cellules.

L'acétylcoenzyme A, sous l'abréviation d'un carboxylase "AcétylcoA", est un composé formé par condensation d'une coenzyme A et d'un groupement acétyle issu de la décarboxylation du pyruvate à la fin de la glycolyse, ou de la β-oxydation des acides gras. Elle est à la base de l'anabolisme des lipides. Elle transfère son radical à l'oxaloacétate pour former le citrate dans le cycle de Krebs et à la choline pour former l'acétylcholine.

La malonylcoenzyme A est un composé obtenu par carboxylation de l'acétylcoA par une acétylcoA carboxylase à biotine, cette réaction constituant la première étape de la biosynthèse des acides gras dans le cytosol.

Une clastase qualifie toute enzyme participant à une réaction de rupture.

Voir aussi une ribozyme. On emploie aussi bien une enzyme (féminin) qu'un enzyme (masculin), les deux genres sont valables.


Structure et mécanisme:

Les enzymes sont généralement des protéines globulaires pouvant avoir des tailles très variables, allant de 62 acides aminés comme dans le cas du monomère de la 4-oxalocrotonate tautomérase 18 aux 2500 présentes dans l'acide gras synthase.

Les activités des enzymes sont déterminées par leur structure tridimensionnelle, elle-même déterminée par la séquence d'acides aminés. Cependant, bien que la structure détermine la fonction, il est très difficile de prédire une nouvelle activité enzymatique basée uniquement sur la structure d'une protéine et un problème non encore résolu.

Presque toutes les enzymes sont bien plus grosses que les substrats sur lesquels elles agissent et seule une petite partie de l'enzyme (environ 3 à 4 acides aminés) est directement impliquée dans la catalyse. 22 La région qui contient ces résidus chargés de catalyser la réaction est appelée le centre actif. Les enzymes peuvent également contenir des sites capables de se lier à des cofacteurs, parfois nécessaires dans le processus de catalyse, ou de se lier à de petites molécules, telles que des substrats ou des produits (directs ou indirects) de la réaction catalysée. Ces unions de l'enzyme avec leurs propres substrats ou produits peuvent augmenter ou diminuer l'activité enzymatique, donnant ainsi lieu à une régulation de rétroaction positive ou négative, selon le cas.

Comme les autres protéines, les enzymes sont composées d'une chaîne linéaire d'acides aminés qui se replient pendant le processus de traduction pour donner lieu à une structure tertiaire tridimensionnelle de l'enzyme, capable de présenter une activité. Chaque séquence d'acides aminés est unique et donne donc lieu à une structure unique, dotée de propriétés uniques. Parfois, des protéines individuelles peuvent se lier à d'autres protéines pour former des complexes, dans ce qu'on appelle la structure quaternaire des protéines.

La plupart des enzymes, comme toutes les autres protéines, peuvent être dénaturées si elles sont soumises à des agents dénaturants tels que la chaleur, des pH extrêmes ou certains composés tels que le SDS. Ces agents détruisent la structure tertiaire des protéines de manière réversible ou irréversible, en fonction de l'enzyme et de l'état. Une conséquence de la dénaturation est la perte ou la réduction de la fonction, de la capacité enzymatique.


Cofacteurs:

Certaines enzymes n'ont besoin d'aucun composant supplémentaire pour montrer l'activité totale. Cependant, d'autres enzymes nécessitent l'union de molécules non protéiques appelées cofacteurs pour pouvoir exercer leur activité. 48 cofacteurs peuvent être des composés inorganiques, tels que des ions métalliques et des complexes ferrosulfuriques, ou des composés organiques, tels que la flavine ou le groupe hème. Les cofacteurs organiques peuvent eux-mêmes être des groupes prosthétiques, qui se lient fortement à l'enzyme, ou des coenzymes, qui sont libérés du site actif de l'enzyme au cours de la réaction. Les coenzymes comprennent des composés tels que NADH, NADPH et l'adénosine triphosphate. Ces molécules transfèrent des groupes fonctionnels entre les enzymes. 49

Un exemple d'enzyme contenant un cofacteur est l'anhydrase carbonique, dans laquelle le zinc (cofacteur) reste attaché au site actif. Ces molécules sont généralement liées au site actif et participent à la catalyse. Par exemple, la flavine et le groupe hémique sont généralement impliqués dans les réactions redox.

Les enzymes qui nécessitent un cofacteur mais ne l'ont pas s'appellent des apoenzymes ou des apoprotéines. Une apoenzyme associée à un cofacteur est appelée une holoenzyme (qui est la forme active). La plupart des cofacteurs ne se lient pas de manière covalente à leurs enzymes, mais ils le font fortement. Cependant, les groupes prosthétiques peuvent être liés de manière covalente, comme dans le cas du thiamine pyrophosphate dans l'enzyme pyruvate déshydrogénase. Le terme "holoenzyme" peut également être appliqué aux enzymes qui contiennent plusieurs sous-unités, comme dans le cas de l'ADN polymérase, où l'holoenzyme est le complexe avec toutes les sous-unités nécessaires pour exercer l'activité enzymatique.


Coenzymes:

Les coenzymes sont de petites molécules organiques qui transportent des groupes chimiques d'une enzyme à une autre. Certains de ces composés, tels que la riboflavine, la thiamine et l'acide folique, sont des vitamines (qui ne peuvent pas être synthétisées en quantité suffisante par le corps humain et doivent être incorporées dans le régime alimentaire). Les groupes chimiques échangés comprennent l'ion hydrure H- transporté par NAD ou NADP+, le groupe phosphate transporté par l'ATP, le groupe acétyle transporté par la coenzyme A, les groupes formyle, méthyle ou méthyle transportés par l'acide folique et groupe méthyle transporté par la S-adénosyl méthionine.

Étant donné que les coenzymes subissent une modification chimique en raison de l'activité enzymatique, il est utile de considérer les coenzymes comme une classe spéciale de substrats, ou comme deuxièmes substrats, communs à de nombreuses enzymes différentes. Par exemple, environ 700 enzymes utilisant la coenzyme NADH sont connues.

Les coenzymes sont généralement en train de se régénérer de manière continue et leurs concentrations sont généralement maintenues à des niveaux fixes à l'intérieur de la cellule: par exemple, le NADPH est régénéré par la voie du pentose phosphate et la S-adénosyle méthionine par la méthionine adénosyltransférase.. Cette régénération continue signifie que même de petites quantités de coenzymes sont utilisées de manière intensive. Par exemple, le corps humain dépense chaque jour son propre poids en ATP.


Fonction biologique:

Les enzymes présentent une grande variété de fonctions dans les organismes vivants. Ils sont indispensables à la transduction des signaux et aux processus de régulation, généralement au moyen de kinases et de phosphatases. Elles sont également capables de produire un mouvement, comme la myosine à hydrolyser l'ATP pour produire la contraction du muscle ou le déplacement des vésicules à travers le cytosquelette. Un autre type d'ATPase dans la membrane cellulaire est constitué par les pompes à ions impliquées dans les processus detransport actif. En outre, les enzymes sont également impliquées dans des fonctions beaucoup plus exotiques, telles que la production de lumière par la luciférase chez les lucioles. Le virus peut aussi contenir des enzymes impliquées dans l'infection des cellules, comme dans le cas de l'intégrase du virus VIH et la transcriptase inverse, ou de la libération virale, comme la neuraminidase du virus influenza (grippe).

Une fonction importante des enzymes est qu'elles se présentent dans le système digestif des animaux. Les enzymes telles que les amylases et les protéases sont capables de dégrader de grosses molécules (amidon ou protéines, respectivement) en molécules plus petites, de manière à pouvoir être absorbées dans l'intestin. Les molécules d'amidon, par exemple, qui sont trop grosses pour être absorbées, sont dégradées par diverses enzymes en molécules plus petites telles que le maltose et enfin en glucose., qui peut être absorbé par les cellules de l'intestin. Différentes enzymes digestives sont capables de dégrader différents types d'aliments. Les ruminants qui ont un régime herbivore ont dans leur intestin une série de microorganismes qui produisent une autre enzyme, la cellulase, capable de dégrader la cellulose présente dans la paroi cellulaire des plantes.

Plusieurs enzymes peuvent agir ensemble dans un ordre spécifique, créant ainsi une voie métabolique. Dans une voie métabolique, une enzyme prend comme substrat le produit d'une autre enzyme. Après la réaction catalytique, le produit est transféré à l'enzyme suivante et ainsi de suite. Parfois, il existe plus d'une enzyme capable de catalyser la même réaction en parallèle, ce qui permet d'établir une régulation plus sophistiquée: par exemple, dans le cas où une enzyme a une activité constitutive mais une activité toujours faible et une seconde enzyme dont l'activité est inductible, mais dont l'activité constante est supérieure.

Les enzymes déterminent les étapes suivies par ces voies métaboliques. Sans les enzymes, le métabolisme ne se produirait pas par les mêmes étapes et ne serait pas assez rapide pour répondre aux besoins de la cellule. En fait, une voie métabolique telle que la glycolyse ne pourrait pas exister sans enzymes. Le glucose, par exemple, peut réagir directement avec l'ATP de sorte que c'est phosphorylée au niveau d'un ou plusieurs carbones. En l'absence d'enzymes, cette réaction se produirait si lentement qu'elle serait insignifiante. Cependant, si on ajoute l'enzyme hexokinase qui phosphoryle le carbone 6 du glucose et que l'on mesure la concentration du mélange en peu de temps, seul le glucose-6-phosphate peut être trouvé.à des niveaux importants. Par conséquent, les réseaux de voies métaboliques à l'intérieur de la cellule dépendent de l'ensemble des enzymes fonctionnelles qu'elles présentent.


Contrôle de l'activité:

L'activité enzymatique peut être contrôlée dans la cellule principalement de ces cinq manières:

  • Production de l'enzyme (au niveau de la transcription ou de la traduction): la synthèse d'une enzyme peut être favorisée ou désavantagée en réponse à certains stimuli reçus par la cellule. Cette forme de régulation génétique s'appelle induction et inhibition enzymatiques. Par exemple, les bactéries pourraient acquérir une résistance aux antibiotiques tels que la pénicilline grâce à l'induction d'enzymes appelées bêta-lactamases, qui hydrolysent le noyau bêta-lactame de la molécule de pénicilline. Les enzymes présentes dans le foie, appelées cytochrome P450, constituent un autre exemple.les oxydases, qui sont d'une importance vitale dans le métabolisme des médicaments et des médicaments. L'induction ou l'inhibition de ces enzymes peut entraîner l'apparition d'interactions pharmacologiques.
  • Compartimentation des enzymes: les enzymes peuvent être situées dans différents compartiments cellulaires, de sorte que différentes voies métaboliques peuvent avoir lieu indépendamment. Par exemple, les acides gras sont synthétisés par un ensemble d'enzymes situées dans le cytosol, dans le réticulum endoplasmique et dans l'appareil de Golgi, et ensuite, lesdits acides gras sont utilisés par un autre ensemble d'enzymes différentes comme source d'énergie dans les mitochondries. par β-oxydation.
  • Inhibiteurs et activateurs d'enzymes: certaines molécules peuvent activer ou inhiber les enzymes. Par exemple, le produit final d'une voie métabolique agit généralement comme un inhibiteur de certaines des enzymes impliquées dans les premières réactions de la voie, établissant ainsi une rétroaction négative qui régule la quantité de produit final obtenue par cette voie. Ce mécanisme de rétroaction négative permet d'adapter efficacement la vitesse de synthèse des métabolites intermédiaires à la demande de la cellule, et permet de distribuer de manière économique des matériaux et de l'énergie afin d'éviter un excès ou une pénurie de produits finis. Ce contrôle enzymatique permet de maintenir un environnement relativement stable à l'intérieur des organismes vivants.
  • Modification post-traductionnelle des enzymes: les enzymes peuvent subir diverses modifications post-traductionnelles telles que la phosphorylation, la myristoylation et la glycosylation. Par exemple, dans la réponse à l'insuline, il se produit la phosphorylation d'une multitude d'enzymes, telle que la glycogène synthase, qui aide à contrôler la synthèse ou la dégradation du glycogène et permet à la cellule de réagir aux variations des niveaux de sucre dans le sang. Un autre exemple de posttraduction est la dégradation de la chaîne polypeptidique. la chymotrypsine, protéase digestive, est synthétisée sous une forme inactive, le chymotrypsinogène, dans le pancréas et transportée dans cet état vers l'estomac, où elle sera activée. Cela empêche l'enzyme de digérer le pancréas et les autres tissus qu'elle traverse avant d'atteindre l'estomac. Ce type de précurseur inactif d'une enzyme s'appelle zymogène.
  • activation dépendant de l'environnement: certaines enzymes peuvent être activées lorsqu'elles passent d'un environnement à des conditions différentes, telles que le passage de l'environnement réducteur du cytoplasme à l'environnement oxydant du périplasme, le passage d'un environnement à pH élevé à un autre avec un pH bas, etc. Par exemple, l'hémagglutinine du virus de la grippe est activée par un changement de conformation qui se produit lorsque le pH du milieu est suffisamment acide, ce qui se produit lorsque le virus pénètre à l'intérieur de la cellule par le biais d'un lysosome.

Implications dans les maladies:

L'homéostasie nécessitant un contrôle strict de l'activité enzymatique, toute défaillance de son fonctionnement (mutation, augmentation ou réduction de l'expression ou de la suppression) d'une enzyme critique unique peut entraîner le développement d'une maladie génétique. L'importance des enzymes est révélée par le fait qu'une maladie mortelle peut être causée par le dysfonctionnement d'un seul type d'enzyme parmi les milliers de types existant dans notre corps.

Un exemple de ceci est le type le plus courant de phénylcétonurie. Dans cette maladie génétique, une mutation d'un seul acide aminé se produit dans la phénylalanine hydroxylase, une enzyme qui catalyse la première réaction de la voie de dégradation de la phénylalanine et de ses composés apparentés. Comme cette enzyme est inactive, une série de produits s'accumulent et aboutissent à un retard mental si aucun traitement n'est administré.

Un autre exemple est lorsqu'une mutation survient dans les gènes de la lignée germinale qui codent pour les enzymes impliquées dans la réparation de l'ADN. Dans ce cas, en ne réparant pas de manière adéquate l'ADN des cellules, s'accumulent des mutations qui conduisent généralement au développement de divers cancers héréditaires, tels que la Xeroderma pigmentosa (maladie pigmentaire héréditaire d'origine génétique rare).

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