Microfilament

Définition

Les microfilaments sont des structures intracellulaires constituées d'une classe de protéines appelées actines. Ce sont des complexes polaires rigides, stables et labiles, formés par des monomères alignés en filaments hélicoïdaux d'un diamètre apparent d'environ 6–9 nm. C'est la plus petite structure cytoplasmique filamenteuse.

Des microfilaments d'actine :

Les microfilaments d'actine à l'intérieur d'une cellule eucaryote (les couleurs représentent différentes couches); ils forment une structure filamenteuse formée d'un polymère hélicoïdal à deux brins de la protéine actine et des protéines associées. Les filaments d'actine sont une composante majeure de l'appareil contractile du muscle squelettique et des microfilaments du cytosquelette de l'eucaryote.

Explications

Un microfilament, ou un filament d'actine, est une fine fibre protéique globulaire de 6 à 9 nm de diamètre qui supportent la cellule. Les microfilaments font partie du cytosquelette et sont composés principalement d'une protéine contractile appelée actine. Ceux-ci sont situés à la périphérie de la cellule et sont synthétisés à partir de points spécifiques de la membrane cellulaire.

Le terme "microfilament" dérive du fait qu'ils sont significativement plus minces que les microtubules et les filaments intermédiaires d'un diamètre de seulement six nanomètres. Fonctionnellement, ils jouent un rôle dans le mouvement actif des cellules, dans les processus de transport intracellulaire et dans la stabilisation mécanique des cellules. La fonction principale des microfilaments est de donner de la stabilité à la cellule, de lui donner une structure et un mouvement (motilité, locomotion, contraction), mais elle n'est présente que dans les cellules bactériophages des organismes supracellulaires.

On trouve des microfilaments dans les hyphes de champignons par exemple.

Organisation

L'association des microfilaments avec la protéine myosine est responsable de la contraction musculaire. Les microfilaments peuvent également effectuer des mouvements cellulaires, y compris le déplacement, la contraction et la cytocinèse.

Les filaments forment des projections différentes selon la situation de la cellule :

• Projections dynamiques :
  • lamellipodes (en forme de feuille) et filopodes (forme filamenteuse et qui recense l'environnement pour décider si la cellule avance ou non), qui sont des structures qui dépassent de la membrane cellulaire et qui permettent le mouvement cellulaire. Les lamellipodes sont les bases cytoplasmiques qui assurent la projection des filopodes qui sont des projections microfilamenteuses. Ce sont essentiellement des cellules épithéliales qui se déplacent sur la membrane basale respective et constituent la dynamique cellulaire.
  • anneau contractile : il se forme quand la cellule se divise, une fois les chromosomes séparés, et étrangle la cellule pour la diviser en deux.
• Projections stables : elles restent dans le temps. Ce sont par exemple les boîtiers stéréocils (ils sont à la surface des cellules ciliées de l'oreille interne) ou d'autres dispositions permettant la contraction musculaire.

Polymérisation de microfilaments

Un microfilament d'actine est situé sur les bords de la cellule et polymérise. Il commence comme une réponse aux signaux externes qui indiquent à la cellule la forme qu'elle doit adopter. La première chose qui se forme est une sorte de capuchon formé par des protéines spéciales qui sont ARP2 et ARP3, ainsi que d'autres protéines qui renforcent cette coiffe et qui forment le complexe ARP (protéine apparentée à l'actine). À partir du capuchon, les monomères d'actine se lient pour former les protofilaments. L'extrémité positive (+) a le bouchon, de sorte que le filament ne pousse que vers l'extrémité négative (-) par l'ajout de nouveaux monomères. Le capuchon peut être attaché à d'autres filaments pour se ramifier.

Le mécanisme de polymérisation de filaments d'actine peut être divisé en trois phases : une première phase de formation d'un centre de nucléation, dans laquelle les premiers monomères d'actine sont activés et assemblés pour donner un microfilament; une deuxième phase de croissance exponentielle dans laquelle la vitesse d'extension du filament est rapide; et enfin une troisième phase d'"état stationnaire" dans laquelle la vitesse d'association des nouveaux monomères au pôle positif est égale à celle du démontage au pôle négatif. Dans cette phase, il est possible de décrire le mécanisme du "tapis roulant", dans lequel les monomères d'actine sont ajoutés au pôle de croissance positif et, suivant un mouvement unidirectionnel, ils parcourent toute l'extension du filament, atteignant le pôle négatif. ils vont se dissocier, revenant au pôle cytosolique.

Protéines associées

Il existe une série de protéines associées aux microfilaments qui régulent la polymérisation, les interactions et la stabilité des structures d'actine; ils sont appelés ABP (Actine Binding Proteins).

Histoire

Les microfilaments ont été découverts à travers une vaste série d'expériences concernant les muscles, et plus précisément la contraction musculaire. Cette série d'expériences a commencé en 1864 lorsque le physiologiste allemand Wilhelm Kühne a extrait d'une fibre musculaire et a décrit une protéine de viscose biréfringente que j'appelle myosine. En 1941, Albert Szent-Györgyi, traitant les myofibres avec des concentrations et un timing différents, a extrait deux types de fibrilles différentes, une à faible viscosité et non réactive à l'ATP, qu'il appelait myosine A, et une à haute viscosité et réactive à l'ATP, qui a appelé myosine B; l'année suivante, il expliqua la réaction différente avec la présence dans la myosine B d'une autre protéine, à savoir l'actine : les filaments A continuèrent alors à maintenir le nom de myosine, tandis qu'ils rebaptisèrent la myosine B (actimiosine). En 1943, Brunó Ferenc Straub, à l'époque assistant de Szent-Györgyi, a extrait la protéine responsable de la plus grande viscosité et l'a appelée actine; il a également démontré qu'il était présent dans deux isoformes, globulaire (actine G) et fibrillaire (actine F).

Au cours des années 1960, la présence d'actine G dans les cellules non musculaires a été démontrée, pour laquelle une corrélation avec les filaments intermédiaires a été supposée, mais l'hypothèse a été réfutée par microscopie électronique; Cependant, il a été noté que les fibroblastes avaient une fine réticulation pour les mouvements amiboïdes. Une autre étude menée par Thomas Schroeder a montré entre 1972 et 1973 la présence de filaments avec la présence d'actine dans l'anneau contractile. En 1974, Lazarides et Weber ont pu visualiser la conformation de l'actine dans les structures fibrillaires (fibres de stress), par des méthodes d'immunofluorescence indirecte, dans des fibroblastes de souris.

Au cours des années 1980, plusieurs études menées par divers scientifiques, dont J.P. Heath, G.A. Dunn et A. Horwitz, démontrent la corrélation des microfilaments avec différentes protéines et avec la matrice extracellulaire.

En rapport avec "microfilament"

• actine

  

  Une actine est une protéine qui, sous la forme de polymère (en hélice serrée), constitue des filaments qui forment une composante importante du cytosquelette...

• cytosquelette

  

  Le cytosquelette est une structure dans le cytoplasme assurant la forme d'une cellule et permettant la division cellulaire et le mouvement.

• filament

  

  En biologie, un filament est une structure longue et fine ressemblant à un fil.

• myofilament

  

  Les myofilaments sont des fibres qui forment ensemble la myofibrille. Ils sont constitués de protéines et sont de deux types avec des filaments minces formés...