Sécurine
Définition
La sécurine est un substrat APC/C à la fois en mitose et en méiose. Avant sa dégradation, la sécurine inhibe la protéase séparase qui, lorsqu'elle est activée, clive les anneaux de cohésine qui maintiennent les chromosomes ensemble.
Intervention de la sécurine sur la séparase :
Lors de la régulation de la sortie mitotique par APC/CCDC20. APC/CCDC20 cible ensuite plusieurs protéines, dont la cycline B et la sécurine, pour la dégradation médiée par l'ubiquitine. La protéolyse de la sécurine libère la séparase, qui à son tour clive la cohésine pour permettre la séparation des chromatides soeurs et l'anaphase.
Explications
La fonction inhibitrice de la sécurine est médiée par la liaison directe de sa région C-terminale ou "SIS" (segment interagissant avec la séparase) à travers la surface de la séparase.
Le complexe/cyclosome promoteur d'anaphase (APC/C), une ubiquitine ligase multi-sous-unité E3, favorise l'apparition de l'anaphase en marquant la cycline B1 et la sécurine pour la destruction du protéasome.
En anaphase, l'activation du complexe promoteur de l'anaphase (APC) induit la ségrégation des chromosomes et la sortie de la mitose en catalysant la destruction protéolytique de la sécurine et des cyclines. Étant donné que la cytokinèse intervient une fois par cycle cellulaire et qu'elle est couplée à la sortie de la mitose, il doit y avoir un lien entre le moteur du cycle cellulaire et la cytokinèse.
Le manque de sécurine et de cycline B entraîne l'activation de la séparase, une protéase de type caspase qui clive la cohésion, la molécule qui maintient les chromatides soeurs ensemble au centromère.
Rôle dans la sortie mitotique
L'événement clé de la sortie mitotique est le début de l'anaphase, qui est entraînée par l'ubiquitination dépendante de l'APC/C. Trois facteurs régulent la séparation des chromatides soeurs : un complexe protéique appelé cohésine, une protéase appelée séparase et un inhibiteur de la séparase appelé sécurine.
La dégradation des substrats APC/C tels que la cycline B et la sécurine est importante pour les événements au cours de la sortie mitotique, notamment la séparation des chromatides soeurs, le désassemblage du fuseau, la décondensation des chromosomes, la cytokinèse et la reformation de l'enveloppe nucléaire
Comment assembler le fuseau et maintenir APC/C inactivé avant que tous les chromosomes ne soient alignés correctement sont les principaux problèmes qui déterminent la sortie mitotique.
Régulation mitotique
Au début de la mitose, APC/CCDC20 est activé par la cycline B-CDK1 et d'autres kinases mitotiques. Cependant, son activité est supprimée par le point de contrôle de l'assemblage de broche.
Le point de contrôle est activé soit par la présence de kinétochores non attachés, soit par l'absence de tension entre les kinétochores appariés. L'inhibition d'APC/CCDC20 est réalisée par la liaison de CDC20 à MAD2.
Une fois que tous les kinétochores sont correctement attachés, le point de contrôle de l'assemblage de la broche est réduit au silence pour permettre l'activation de l'APC/CCDC20.
APC/CCDC20 cible ensuite plusieurs protéines, dont la cycline B et la sécurine, pour la dégradation médiée par l'ubiquitine. La protéolyse de la sécurine libère la séparase, qui à son tour clive la cohésine pour permettre la séparation des chromatides soeurs et l'anaphase.
En plus de la cycline B, APC/CCDC20 dégrade également plusieurs substrats dont la sécurine et la géminine. La dégradation de la sécurine est importante pour la séparation des chromatides soeurs pendant l'anaphase. Une fois l'ADN répliqué, les chromatides soeurs sont liées ensemble par la cohésine, un complexe en forme d'anneau composé de quatre sous-unités SMC.
Synonymes, antonymes
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