Définition thermolabile:
En biochimie, la thermolabilité est l'altération ou la perte de ses propres qualités par l'action de la chaleur d'une entité chimique ou biologique thermolabile. Les substances qui ont une certaine résistance à l'augmentation de la température ont la propriété thermostable inverse, appelée thermostabilité.
Thermolabile fait référence à une substance sujette à la destruction, à la décomposition ou à une modification sous l'effet de la chaleur. Ce terme est souvent utilisé pour décrire des substances biochimiques intervenant dans la thermorégulation.
Des mutations thermolabiles avec une coenzyme A:
La thermolabilité des mutations thermolabiles de Méthylmalonyle CoA mutase (MUT) indique la variation des valeurs de Tm (ΔTm, comparée à apo wt) pour chaque MUT mutant à l'état apo ou après l'addition d'AdoCbl seul ou avec AdoCbl et MCoA, est indiquée. En noir, protéine apo; en rouge, avec 50 μM d'AdoCbl; en bleu, avec 50 µM d'AdoCbl et 500 µM de MCoA. Les barres d'erreur représentent le SEM d'au moins trois mesures.
De nombreux produits chimiques, dits thermolabiles, à température croissante se décomposent pour donner naissance à d'autres substances. En effet, la hausse de température peut favoriser la cinétique de réaction.
Par exemple, de nombreuses exotoxines bactériennes sont thermolabiles et peuvent être facilement inactivées par l'application d'une chaleur modérée. Les enzymes sont également thermolabiles et perdent leur activité lorsque la température augmente. La perte d'activité de ces toxines et enzymes est probablement due à une modification de la structure tridimensionnelle de la protéine toxine lors de l'exposition à la chaleur. Dans les composés pharmaceutiques, la chaleur générée lors du broyage peut entraîner la dégradation des composés thermolabiles.
Ceci est particulièrement utile pour tester la fonction des gènes. Ceci est fait en créant intentionnellement des mutants qui sont thermolabiles. Une croissance inférieure à la température permissive permet à la protéine de fonctionner normalement, tout en augmentant la température au-dessus de la température permissive, ce qui a probablement pour effet de dénaturer la protéine.
Les enzymes thermolabiles sont également étudiées pour leurs applications aux techniques de réplication de l'ADN, telles que la PCR, où les enzymes thermostables sont nécessaires à la réplication correcte de l'ADN. Le tréhalose peut améliorer la fonction enzymatique à des températures plus élevées, ce qui ouvre la possibilité d'utiliser des enzymes normalement thermolabiles pour la réplication de l'ADN.
Certains poisons, venin et toxines peuvent être thermolabiles, ou pour les rendre inoffensifs, il suffit de mettre la partie affectée en contact avec une substance chaude. Par exemple, il suffit de plonger la zone touchée dans de l'eau très chaude (même salée) ou sous le sable en cas de piqûre de certains poissons toxiques (comme les vives).