Désoxyhémoglobine
Définition
Une désoxyhémoglobine distingue une forme réduite de l'hémoglobine où le fer hémique n'est pas lié à l'oxygène, par opposition à l'oxyhémoglobine. Elle est une forme d'hémoglobine sans oxygène, la protéine prédominante dans les globules rouges.
La désoxyhémoglobine et l'oxyhémoglobine :
L'hémoglobine transportant l'oxygène est appelée oxyhémoglobine (oxyHb). Chaque molécule d'Hb peut lier 4 molécules d'oxygène. Après la libération d'oxygène, on parle de désoxyhémoglobine (désoxyHb).
Explications
L'hémoglobine forme une liaison instable et réversible avec l'oxygène. Dans sa forme chargée en oxygène, il s'agit d'oxyhémoglobine et est rouge vif. Sous sa forme sans oxygène, elle est appelée désoxyhémoglobine et est bleu-violet.
La déoxyhémoglobine existe dans une structure "tendue" de faible affinité. Avec l'oxygénation, l'érythrocyte subit une transition vers l'oxyhémoglobine avec une structure "relâchée" qui a une capacité de liaison plus faible pour le CO2, H+, Cl- et les organophosphates. La liaison initiale d'une molécule d'O2 à un monomère d'hémoglobine tétramère désoxygéné facilite la liaison supplémentaire de molécules d'O2 supplémentaires à la molécule d'hémoglobine.
Parce que la liaison O2 d'un groupe hème influence l'affinité d'autres groupes hème pour O2, cette caractéristique a été appelée l'interaction hème-hème. Le changement d'affinité de l'hémoglobine avec l'oxygénation entraîne une courbe de dissociation de l'oxygène sigmoïde lorsque le pourcentage de saturation de l'hémoglobine en oxygène est tracé par rapport à la pression partielle d'oxygène (pO2). La pO2 à laquelle l'hémoglobine est saturée à 50 % est la P50. La pente de la partie médiane de la courbe est d'une grande importance physiologique, car elle couvre la gamme des tensions d'oxygène présentes dans les tissus. Par conséquent, des diminutions relativement faibles de la tension d'oxygène peuvent entraîner une libération importante d'oxygène à partir de l'hémoglobine.
Dans les deux formes, désoxyhémoglobine et oxyhémoglobine, le fer est divalent, car seule l'hémoglobine contenant du Fe II+ peut se lier et transporter de manière réversible une molécule d'oxygène. L'oxygénation de la molécule d'hémoglobine modifie l'état électronique du complexe Fe II+-hème, ce qui se manifeste par un changement de couleur de la teinte rouge foncé typique du sang veineux vers la couleur rouge vif du sang artériel. Dans le corps humain, environ 98,5 % de l'oxygène est lié à l'hémoglobine.
Synonymes, antonymes
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