Homéoprotéine
Définition
Une homéoprotéine est une protéine régulatrice de l'ADN issue de la traduction d'un gène à homéoboîte. Elle se lie à l'ADN par son homéodomaine et inhibe ou active l'expression de certains gènes, notamment les gènes de développement embryonnaire. Les homéoprotéines sont présentes chez tous les eucaryotes et le transfert intercellulaire existe chez les plantes et les animaux.
Liste et mécanismes de transfert des homéoprotéines :
Les homéoprotéines avec des fonctions connues d'autonomie non cellulaire sont indiquées (mais s.d. = non déterminé). En dessous, mécanismes de transfert intercellulaire des homéoprotéines.
Explications
Les homéoprotéines ont été identifiées à l'origine pour une activité de transcription autonome des cellules embryonnaires, mais elles ont également une activité non autonome des cellules en raison du transfert entre les cellules. Cette revue traite des mécanismes de transfert et se concentre sur certaines fonctions établies, telles que la régulation neurodéveloppementale du guidage axonal et les périodes critiques postnatales de plasticité cérébrale qui affectent le traitement sensoriel et la cognition.
Les fonctions proposées ont une pertinence évolutive, telles que l'activité morphogénétique et l'échange sexuel lors de l'accouplement d'eucaryotes unicellulaires, tandis que d'autres ont une pertinence physiopathologique, telles que la régulation de l'humeur et de la cognition en influençant la compartimentation, la connectivité et la plasticité du cerveau. Il existe plus de 250 homéoprotéines connues avec des domaines de transfert conservés, ce qui suggère qu'il s'agit d'un mode commun de transduction du signal mais avec de nombreuses fonctions non découvertes.
La sécrétion d'homéoprotéines nécessite une activité de navette nucléocytoplasmique pour la conduire du noyau au cytosol. Il est ensuite transféré à la membrane plasmique, en partie par des interactions avec des vésicules internes enrichies en cholestérol, où il s'associe directement aux domaines enrichis en cholestérol/PIP2. Une fois en contact avec la bicouche chargée négativement, les modifications structurelles du motif homéodomaine initient la translocation de l'homéoprotéine à travers la membrane plasmique. Du côté extracellulaire, l'extraction de l'homéoprotéine de la bicouche dépend de son interaction avec les GAG de surface cellulaire, qui peuvent également moduler l'étendue de la diffusion de l'homéoprotéine dans le milieu. Un processus de translocation inverse, nécessitant également du cholestérol et du PIP2, permet l'entrée de protéines qui conduit à la livraison cytosolique et à l'accumulation dans divers organites intracellulaires. La translocation membranaire plasmique de l'homéoprotéine est un processus bidirectionnel qui crée un gradient d'homéoprotéine de part et d'autre de la membrane. L'équilibre du gradient entrée/sortie est modulé par la concentration en protéines et par l'état physiologique de la cellule.
La signalisation implique classiquement la sécrétion de diverses molécules qui se lient à des récepteurs spécifiques de surface cellulaire et engagent des cascades de transduction intracellulaire. Certaines exceptions, à savoir les agents lipophiles, peuvent traverser les membranes plasmiques pour se lier aux récepteurs intracellulaires et être transportées jusqu'au noyau pour réguler la transcription. Les facteurs de transcription homéoprotéiques font partie des rares protéines dotées d'une telle capacité.
Synonymes, antonymes
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