Chymotrypsine
Définition
La chymotrypsine est une enzyme digestive produite par le pancréas. Appartenant à la famille des sérine protéases, elle dégrade des protéines en peptides plus petits en clivant les liaisons peptidiques, notamment celles adjacentes aux acides aminés aromatiques ou hydrophobes volumineux.
La chymotrypsine :
La chymotrypsine, une sérine protéase et enzyme protéolytique, intervient dans le système digestif de divers organismes. Elle accélère l'hydrolyse des liaisons peptidiques, une réaction thermodynamiquement favorable mais extrêmement lente en l'absence de catalyseur.
Explications
L'enzyme chymotrypsine (chyme + trypsine) devient active dans l'intestin grêle, où elle participe à la digestion des protéines après avoir été sécrétée sous sa forme inactive, le chymotrypsinogène (un trypsinogène), puis activée par une autre enzyme, la trypsine.
La chymotrypsine est une endopeptidase à sérine (sérine protéase) synthétisée par les cellules acineuses du pancréas. Elle est activée par le clivage enzymatique, par la trypsine, de son précurseur inactif, le chymotrypsinogène. Contrairement à la trypsine, qui hydrolyse spécifiquement les liaisons peptidiques au niveau des résidus de lysine et d'arginine, la chymotrypsine présente une affinité pour les liaisons peptidiques associées aux acides aminés aromatiques tels que la tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane.
La chymotrypsine est activée par le clivage protéolytique de la liaison peptidique entre l'arginine (R15) et l'isoleucine (I16) par la trypsine. Cette activation induit des modifications structurales qui conduisent à la formation du site de liaison du substrat de l'enzyme.
Contrairement à la trypsine, qui clive spécifiquement les liaisons peptidiques au niveau des résidus d'arginine et de lysine, la chymotrypsine présente une affinité pour les liaisons adjacentes à de gros résidus hydrophobes. Elle présente une activité catalytique accrue pour l'hydrolyse des liaisons peptidiques associées aux isomères L d'acides aminés aromatiques tels que la tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane. De plus, la chymotrypsine agit efficacement sur les amides et les esters dérivés de ces acides aminés.
Synonymes, antonymes
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En rapport avec "chymotrypsine"
La sérine protéase compose une famille d'enzymes protéolytiques (protéases) présentant une homologie de 40 % dans leurs séquences d'acides aminés.
La trypsine est une enzyme protéolytique pancréatique, forme active du trypsinogène par perte d'un hexapeptide grâce à l'entérokinase.
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