Oxydase
Définition
Une oxydase est une enzyme qui catalyse la fixation de l'oxygène, avec un rôle important dans la respiration cellulaire. Elle qualifie toute enzyme catalysant une oxydation en utilisant l'oxygène comme accepteur d'électrons.
La glucose oxydase :
La glucose oxydase est une flavoenzyme qui catalyse la réaction Glucose + enzyme FAD ↔ gluconolactone + FAD.
Explications
L'oxydase est une enzyme qui favorise le transfert d'un atome d'hydrogène d'un substrat particulier à une molécule d'oxygène, formant de l'eau ou du peroxyde d'hydrogène. Les oxydases interagissent avec les peroxydases.
NADPH oxydase
Le système NADPH oxydase est le principal donneur d'électrons des neutrophiles et des macrophages. L'électron est donné du NADPH par l'enzyme NADPH oxydase, qui est située dans la membrane de la vésicule phagocytaire. Ce mécanisme est activé lors de la phagocytose, et s'accompagne d'une augmentation transitoire de la consommation d'oxygène des cellules, processus connu pour être résistant au cyanure.
C'est ce que l'on appelle la bouffée respiratoire, qui intervient dans toutes les cellules phagocytaires en réponse à un large éventail de stimuli, notamment l'endotoxine bactérienne, les immunoglobulines et les interleukines. L'anion superoxyde est libéré dans la vésicule phagocytaire, où il est réduit en peroxyde d'hydrogène, qui réagit ensuite avec les ions chlorure pour former de l'acide hypochloreux dans la réaction de la myéloperoxydase.
Pendant de nombreuses années, la libération de ROS dans le phagocyte était considérée comme le principal moyen par lequel les bactéries étaient tuées par les phagocytes. Des travaux récents sur les neutrophiles pulmonaires chez les souris atteintes d'une infection à pneumocoque ont réfuté cette affirmation, ne trouvant aucune preuve de destruction bactérienne par les ROS générés par les neutrophiles, bien que les ROS aient été impliqués dans la régulation des neutrophiles. De puissantes enzymes protéases libérées dans le phagosome par le neutrophile peuvent être les important mécanisme bactéricide.
Bien que le système NADPH oxydase ait des fonctions biologiques extrêmement importantes, il ne fait guère de doute que son activation inappropriée dans les neutrophiles marginalisés peut endommager l'endothélium pulmonaire et qu'il pourrait bien jouer un rôle dans la production de lésions pulmonaires aiguës.
Glucose oxydase
Depuis sa découverte en tant que "antibiotique" (qui s'est révélé par la suite être due à la formation de peroxyde), il y a eu un intérêt pour la glucose oxydase, principalement en raison de son utilité dans l'estimation du glucose.
Suite au rapport de Keston en 1956 sur le couplage de la réaction à la peroxydase et à un chromogène, des bandelettes réactives de glucose sont devenues disponibles pour le dépistage du glucose dans l'urine. Sur la base de l'article de Teller de la même année, Worthington a proposé le premier système enzymatique quantitatif pour la détermination colorimétrique du glucose.
Pour la plupart des travaux cliniques, la forme brute de l'enzyme de A. niger a été satisfaisante. Cependant, il contient des traces de polysaccharidases telles que l'amylase, la maltase et la sucrase qui peuvent contribuer à des taux de glucose faussement élevés. L'enzyme purifiée est exempte de ces traces et est recommandée pour une utilisation analytique en présence de di- ou polysaccharides. H2O2 produit réagit avec Fe(CN) en présence de luminol pour produire une luminescence proportionnelle à la concentration initiale de glucose.
ACC oxydase
L'ACC oxydase (Acide 1-Aminocyclopropane Carboxylique) qualifie une enzyme qui catalyse la transformation de l'acide 1-amino-cyclopropane carboxylique en éthylène en présence de dioxygène. Son site actif est composé d'un ion ferreux Fe II coordonné à deux histidines et à un aspartate. L'ACC est un acide aminé cyclique disubstitué synthétisé à partir de la S-adénosyl-méthionine grâce à l'ACC synthase, une enzyme à pyridoxal phosphate, et qui est le précurseur direct de l'éthylène C2H4.
Voir aussi le glycolate oxydase.
Synonymes, antonymes
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