Neuraminidase (ou sialidase)

Définition

La neuraminidase, ou la sialidase, est une enzyme appartenant à la famille des glycoside hydrolases. Ces enzymes catalysent le clivage des résidus d'acide sialique des glycoprotéines, des glycolipides ou des oligosaccharides présents à la surface des cellules et dans les produits de sécrétion.

La neuraminidase :

La neuraminidase-sialidase est une enzyme catalysant l'élimination des résidus d'acide sialique des oligosaccharides et des glycoprotéines. Elle intervient dans des processus biologiques comme la modulation de la réponse immunitaire cellulaire et la contribution à la dynamique fonctionnelle du système nerveux. La neuraminidase (NA) est l'une des trois protéines membranaires exprimées à la surface des particules des virus de la grippe A et B (IAV et IBV), avec l'hémagglutinine (HA) et la protéine matricielle 2 (M2).

Explications

La neuraminidase (sialidase) est importante dans la pathogenèse de certains virus, comme celui de la grippe. Dans le cas des virus de la grippe, la neuraminidase facilite la libération et la propagation des particules virales nouvellement formées en clivant les résidus d'acide sialique présents sur les récepteurs des cellules hôtes, empêchant ainsi ces récepteurs de capturer le virus.

Du fait de son rôle dans le cycle de réplication virale, la neuraminidase constitue une cible pour les médicaments antiviraux qui visent à inhiber son activité et à freiner la propagation virale.

⭐ Les acides sialiques, qui ornent principalement les extrémités des glycoconjugués à la surface cellulaire, interviennent dans la communication intercellulaire, la modulation de la réponse immunitaire et les interactions hôte-pathogène. En clivant ces résidus d'acide sialique terminaux, les sialidases modifient significativement les propriétés structurales et fonctionnelles des glycoconjugués, influençant ainsi les voies de signalisation cellulaire et les interactions moléculaires.

Les enzymes neuraminidases sont présentes chez de nombreux organismes, des virus et bactéries aux eucaryotes supérieurs, y compris l'être humain. Chez les micro-organismes pathogènes tels que les virus de la grippe et certaines bactéries comme Vibrio cholerae et Streptococcus pneumoniae, les sialidases facilitent l'infection et la colonisation en favorisant l'adhérence aux cellules hôtes ou en exposant les sites de liaison d'autres facteurs de virulence. À l'inverse, chez les organismes hôtes, les neuraminidases participent au renouvellement normal des glycoconjugués dans les lysosomes, ainsi qu'à la régulation de processus physiologiques tels que la surveillance immunitaire et l'activité des récepteurs.

✅ Le génome humain code pour quatre neuraminidases distinctes : NEU1, NEU2, NEU3 et NEU4, chacune présentant une localisation subcellulaire et une spécificité de substrat uniques. NEU1 est principalement lysosomale et associée au catabolisme des glycoconjugués sialylés. NEU2 agit dans le cytosol et est liée à la différenciation des muscles squelettiques. NEU3 est associée à la membrane et joue un rôle prépondérant dans la modulation des interactions de surface cellulaire, notamment dans le métabolisme des gangliosides, tandis que NEU4 présente une distribution plus large, répartie dans plusieurs compartiments intracellulaires.

En rapport avec "neuraminidase"

• acide sialique

  

  L'acide sialique est un monosaccharide acide dérivé de l'acide neuraminique (un composé à 9 atomes de carbone, D–mannosamine associée à l'acide pyruvique)...

• glycoside

  

  Les glycosides sont un groupe de produits chimiques qui existent naturellement seulement dans les plantes.

• hydrolase

  

  Une hydrolase est une enzyme responsable de la catalyse du clivage de substrats moléculaires de grande taille en composants plus petits, par un processus...

• acide N-acétylneuraminique

  

  L'acide N-acétylneuraminique (NANA) est un acide sialique issu de la condensation d'un acide pyruvique et d'une mannosamine, puis de l'acétylation...