Protéinase
Définition
Une protéinase est une enzyme de type protéase endopeptidase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans les protéines. Les protéases sont les enzymes protéolytiques de sérine qui décomposent les protéines.
La protéinase, une enzyme peptidase, favorise la protéolyse qui décompose les protéines complexes en peptides plus petits ou en leurs acides aminés constitutifs.
L'activité de la protéinase K :
Hautement caractérisée pour des performances plus constantes, la protéinase K est une protéinase à sérine apparentée à la subtilisine qui hydrolysera une variété de liaisons peptidiques. Les protéinases lysent surtout les grosses protéines comme l'albumine ou les globulines.
Explications
Les enzymes protéinases sont fabriquées par des animaux, des plantes, des champignons et des bactéries. Elles décomposent les protéines dans le corps ou sur la peau. Elles peuvent être classées en fonction des groupes chimiques qui coupent les liaisons peptidiques internes.
Protéinase K
La protéinase K est une sérine protéase apparentée à la subtilisine qui hydrolyse une variété de liaisons peptidiques et est fréquemment utilisée pour nettoyer les réactions enzymatiques ou les lysats cellulaires.
Les caractéristiques essentielles de la protéinase K sont :
- hautement caractérisée pour des performances plus constantes;
- activité et stabilité optimales jusqu'à 24 mois;
- active dans une large gamme de températures et de tampons avec une activité optimale entre 20 et 60 °C et un pH entre 7,5 et 12,0;
- aucune activité contaminante d'endonucléase, d'exonucléase, de DNAse ou de RNase détectable.
La protéinase K est une enzyme protéolytique à large spectre, non spécifique, largement utilisée en biologie moléculaire pour inactiver les contaminants protéiques dans les échantillons préparés. Cette endopeptidase reste active sur une large gamme de pH, et des températures relativement élevées.
C'est une protéine très résistante, elle continuera à fonctionner en présence de sels chaotropiques, de détergents et à des températures élevées offrant une méthode efficace et fiable pour les applications les plus exigeantes.
La protéinase K, également connue sous le nom de protéase K, est sécrétée par Tritirachium album si cette moisissure est cultivée en présence de kératine, d'où la désignation "K", comme seule source d'azote.
Protéinase matricielle (MMP)
Les protéinases matricielles sont des métalloprotéinases MMP qui forment une famille de collagénases ayant été impliquées à la fois dans le processus de développement pulmonaire normal et dans les processus destructeurs liés à la réponse inflammatoire.
Protéinase à sérine
Les protéinases à sérine (sérine-protéase) sont la plus grande classe de protéinases de mammifères. Elles sont appelés ainsi parce qu'elles ont un résidu de sérine catalytiquement essentiel sur leurs sites actifs. Les protéinases à sérine sont actives de manière optimale à pH neutre et jouent un rôle majeur dans la protéolyse extracellulaire.
Cette classe de protéinases comprend les enzymes digestives (trypsine et chymotrypsine), les protéinases leucocytaires et de nombreuses protéines impliquées dans la coagulation, la fibrinolyse et l'activation du complément.
Sur la base de leur spécificité pour les composants ECM, les MMP sécrétées sont en outre divisées en collagénases, gélatinases, stromélysines, matrilysines et autres groupes.
Des exemples de protéinases à sérine comprennent les leucocytes sérine protéinases neutrophile élastase (NE), la cathepsine G (CG) et la protéinase-3 (PR3), les activateurs du plasminogène (PA) et les granzymes de lymphocytes cytotoxiques (CTL).
Elles comprennent encore les chymases et les tryptases des mastocytes, la famille des kinines des protéinases à sérine et les protéinases à sérine impliquées dans la coagulation et les cascades du complément.
Synonymes, antonymes
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